生物化学1章PPT.ppt

请做好 上课准备 生物化学 绪 论 一、生物化学的定义 在分子水平研究生命现象与规律的科学，即生命的化学。 二、生化学习的主要内容 （一）生物体的组成、结构、特性与功能 （二）生物体各化学组分在体内的化学变化（即物质代谢） （三）遗传信息的储存、传递与表达 （四）两大生物大分子 生命的化学 分子水平 —— 蛋白质 、核酸 首 页 主菜单 第一章 蛋白质结构与功能 第一节 蛋白质的重要性 第二节 蛋白质分子组成 第三节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质的分类 第六节 蛋白质重要的理化特性 首 页 第 一 章 蛋 白 质 结 构 与 功 能 1.催化功能 —— 酶 一、蛋白质是一切生物体的组成成分 第一节 蛋白质的重要性 二、蛋白质与生命有着密切的联系 2.调节功能 —— 激素 3.保护和支持功能 —— 胶原蛋白 4.运输功能 —— Hb （携氧） 5.储存和营养功能 —— Mb（储氧）、酪蛋白 6.收缩和运动功能 —— 肌动球蛋白 7.防御和凝血功能 —— 免疫球蛋白、凝血因子 8.识别功能 —— 受体 9.信息传递和基因表达功能 —— G 蛋白、（非）组蛋白 首 页 主菜单 1.主要元素 —— C、H、O、N、S 一、蛋白质的元素组成和基本单位 第二节 蛋白质分子组成 （一） 蛋白质的元素组成及特点 2.特征元素 —— （二）蛋白质的基本单位 氨基酸 1.结构通式 —— （20种编码氨基酸——概念及分类 ） 2.氨基酸的分类 —— 按 R-侧链 的极性 3.氨基酸在医学上的重要性 —— 药用与营养品 N （含N量为 16 % -- 6.25 ） 首 页 主菜单 L-?-氨基酸 一、肽键和肽 1、氨基酸之间的连接键 ---- 意义：蛋白质分子中唯一的主键 2、肽和多肽（链）--- 氨基酸残基 第三节 蛋白质的分子结构 C-末端、N-末端、 AA 通过肽键相连而成的化合物 二、蛋白质的分子结构 3、肽与多肽的重要性 谷胱甘肽 （还原剂，维持 RBC 膜的完整性） 一级结构 二、三、四级结构 基本结构 空间结构（高级结构） （构象） 首 页 主菜单 肽 键 （一）基本结构（一级结构）—— 概念及意义 （二）空间（高级）结构 —— 构象 1、二级结构 基本形式（模型） 稳定因素（次级键） 2、三级结构 3、四级结构 亚基的概念 （三）结构与功能的关系 （ 包括二、三和四级结构 ） 稳定因素（次级键） 一定的结构维持相应的功能 当构象改变时，功能也会相应的改变 分子病概念及实例 1、一级结构与功能的关系 2、空间结构与功能的关系 滚 动 固 定 首 页 主菜单 → → → → 第四节 蛋白质的分类 按化学组分 单纯蛋白质 结合蛋白质 —— 仅有 AA 组成 —— 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 （ 辅 基 ） 类 别 辅 基 实 例 核酸 病毒蛋白质、染色体核蛋白质 糖类 受体蛋白、蛋白聚糖 脂类 CM、 VLDL、 LDL、 HDL 磷酸 乳汁中的酪蛋白、卵黄磷蛋白 色素 血红蛋白、黄素蛋白、细胞色素 核蛋白 糖蛋白 脂蛋白 磷蛋白 色蛋白 金属蛋白 金属 铁蛋白、铜兰蛋白、钙调蛋白 主菜单 第六节 蛋白质重要的理化特性 一、大分子亲水胶体特性 1、蛋白质是生物大分子 2、蛋白质溶液是稳定的胶体溶液 二、两性解离和紫外吸收特性 1、蛋白质是两性化合物，具有两性解离的特性 2、紫外吸收特性 —— 280 nm 三、蛋白质的变性 基本概念 （原因、本质、结果） 3、临床应用 —— 维持有效循环血量、实验室透析技术 3、应用 电泳分离 pr 技术、 对pr进行纯化、定量分析 蛋白变性的应用（利用、防止） —— 不能透过半透膜 —— 具有亲水胶体性质 主菜单 → → Pr COOH NH2 Pr COO - NH2 Pr COOH NH2 OH- + H+ ( H2O ) H+ Pr COOH NH3+ Pr COOH NH2 pH Pr COO - NH3+ （ pI ） 使蛋白质呈电中性的溶液 PH 值 pI —— pH = pI： pH ＞ pI： pH＜ pI： 蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子 蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子 蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子 返 回 主菜单 R-COOH R-CH2 -COOH R-CH -COOH H R-CH -COOH NH2 -CH -COOH NH2 R -CH -COOH NH2 HOOC-CH2 天冬 -CH -COOH NH2 HOOC-