生物化学第一章 蛋白质的结构与功能PPT.ppt

蛋白质的结构与功能;Protein —— 来自希腊字母，意思是“头等重要的，原始的” 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究; ;1951年 Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。 1953年 Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年 John Kendrew 和 Max Perutz确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代以后 后基因组计划。;一、什么是蛋白质?;2）调控作用;3）运动与支持;4）参与运输贮存的作用;5）免疫保护作用;6）参与细胞间信息传递;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;? 组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位;H; 基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。 ;非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;甘氨酸 glycine Gly G 5.97;色氨酸 tryptophan Try W 5.89;——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。;4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys;另外：;? 半胱氨酸 ;（二）氨基酸的理化性质;等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。;2. 紫外吸收 ;紫外分分光度法： 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。;3．显色反应 茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。 该反应可作为蛋白质定性、定量分析的基础。;二、肽;+;肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。;* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;（二） 几种生物活性肽;GSH过氧化物酶;谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用： 参与氧化还原反应： 保护巯基酶的活性： 抗氧化剂作用，维持红细胞膜的稳定： ; 体内许多激素属寡肽或多肽;三、蛋白质的分类 ;;蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein;蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系;蛋白质的分子结构包括（人为划分） 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。(包括蛋白质分子中所有的二硫键的位置）;三、蛋白质的二级结构; 由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 ;肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。;由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转 ; (二）蛋白质二级结构的主要形式;1. α-螺旋：; 结构特征： ⑴ 为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧 ⑵ 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距 0.54nm； ⑶ 螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间。氢键方向与螺旋轴基本平行） ;2. ?-折叠;β-折叠包括平行式和反平行式两种类型;结构特征： ⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构； ⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个 氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。;3. ?-转角;;螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合;（四）氨基酸