第5章 酶化学PPT.ppt

第5章 酶化学;教学目的与要求 掌握酶的概念，酶的分子组成；酶促反应的特点；酶的活性中心的概念；底物浓度对酶促反应的影响；抑制剂对酶促反应的影响；酶原与酶原激活的过程与生理意义；同工酶的概念和生理意义。熟悉酶促反应的机理；酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。了解酶的作用原理；酶的分类与命名的原则；酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。;两千多年前就有利用酵母发酵酿酒的记载； 饴糖是中国古代早有的甜味食品，又称水饴。后魏贾思勰的《齐民要术》中就有制造饴糖方法的记载。 另外还有发馒头的酵母等。;Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果，细胞破裂则失去发酵作用。 ;1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1946年获得诺贝尔奖;酶学研究简史;1908-1913年 在皮革软化过程中酶取代粪便 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶，科学家发现酶是蛋白质 。 1941-1943年 生产胰岛素和胰蛋白酶的新方法 1963年 碱性蛋白酶--洗涤剂用酶的突破 1965-1974年 淀粉工业的重大突破 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1984-1986年 第一个由基因修饰的微生物 (GMO) 生产的酶 1992年 建立用于酶工业生产的克隆表达 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 ;酶的研究意义;几个有关名词;生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂--酶的驱动下进行的。没有酶就没有生命。 一、定义： 酶是由活细胞产生的，具有催化功能和高度专一性的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸（核酶、脱氧核酶）。 ;;1、酶的催化特点 (一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能 活化能指的是在一定条件下，能使l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(卡／摩尔)。 ; （二）酶的催化特性 1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 ; 2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶的专一性分为两大类： 绝对专一性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对专一性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。 立体结构专一性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种，包括旋光异构专一性和几何异构专一性;绝对专一性;相对专一性：;立体结构专一性; 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 ; 4．酶的催化活性的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 ; 5．需要辅助因子 包括金属离子和一些分子量不大的有机化合物。 ;三、酶的分布 酶分布在所有的细胞和组织中，相 对隔离，各自发挥作用。;第二节 酶的命名与分类; 一 酶的分类 （一）根据酶的化学组成可将酶分为： 1 单纯蛋白酶类：只含有蛋白质成分 2 结合蛋白酶类（全酶）：含有蛋白成分（酶蛋白） 和非蛋白成分（辅助因子） ;全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子;1.单体酶： 一条多肽链组成的酶，种类较少，多是催化水解反应的酶。分子量 1.3万—3.5万。 2.寡聚酶： 由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量3.5万—几百万。相当数量的寡聚酶是调节酶。 3.多酶复合物： 功能相关的几个酶靠非共价键彼此嵌合而成的聚合体，所有反应依