第十九章 氨基酸、蛋白质和核酸PPT.ppt

原因： 副键被破坏，空间结构被破坏。 根据破坏程度，可分为可逆变性和不可逆变性。 实际应用： 杀菌消毒、临床化验、试剂存贮等。 蛋 白 质 ⒉ 沉淀(precipitation) 概念：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚,并从溶液中沉淀析出的现象称为蛋白质的沉淀。 稳定因素： ①带电荷 ②水化膜 蛋 白 质 蛋白质的沉淀 蛋 白 质 沉淀蛋白质的常用方法： ⑴盐析(salting out)： 加入大量的电解质，去掉蛋白质的电荷和水化膜，使其沉淀析出的现象称盐析。 盐析浓度：盐析时所需盐的最小浓度。 特 点：可逆过程 蛋 白 质 * 上页 下页 返回 回主目录 医 学 基 础 化 学 版权所有：新乡医学院基础医学院化学教研室 Copyright ? 2005 Xinxiang Medical College. All rights reserved. 第十九章氨基酸、蛋白质和核酸amino acid,protein and nucleic acid 19.1 氨基酸 19.2 蛋白质 outline 绪 论 蛋白质和核酸是一类结构复杂的含氮化合物，是一切细胞的重要组成成分，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 蛋白质是生命活动的物质基础，生物体内最基本的生命活动过程几乎都和蛋白质有关。核酸是生命遗传的物质基础。这些作用与蛋白质和核酸具有特殊的分子结构和由此产生的理化特性有关。 第一节 氨基酸 amino acid 氨基酸： 分子中同时具有氨基和羧基的化合物，是蛋白质的最终水解产物或基本组成单位。 蛋白质 月 示 胨 肽 二肽 α-氨基酸 氨基酸在自然界存在：有二、三百种 组成蛋白质的只有二十种，都为α-氨基酸： 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、天门冬氨酸、精氨酸、赖氨酸、组氨酸 营养必需氨基酸： 亮、缬、异、苯、蛋、色、苏、赖 亮姐：（请寄）一本淡色书来 二、氨基酸的命名 (一)系统命名法：以羧酸为母体，氨基为取代基 氨基乙酸 （α-氨基乙酸） 4-氨基丁酸 （γ-氨基丁酸） (二)俗名：依据来源或某些特性 三、氨基酸的结构与构型 组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸 氨基酸的通式： 旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性 构 型： 用R、S法表示，半胱氨酸、胱氨酸为R构型，其余为S构型。 用D、L法表示，均为L构型。 四、氨基酸的理化性质 (一)物理性质 无色晶体，熔点较高，约在230℃以上，在水中溶解度不一，一般不溶于乙醇、乙醚，而溶于强酸或强碱溶液中。 (二)化学性质 具有氨基的羧基的典型性质，同时，由于这两种官能团的相互影响，又显示出一些特殊性质。 1.两性电离及等电点 内 盐 ： inner salt 两性离子： zwitter-ion 内盐分子中既有正离子部分， 又有负离子部分，称为两性离子。 由分子内部的碱性基团和酸性基团作用所形成的盐。 H+ OH- OH- H+ 两性离子 阳离子 阴离子 pH =pI 等电点：（pI） 酸式电离与碱式电离相等而处于等电状态（氨基酸本身净电荷为零）时溶液的pH值，称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)。 pH ＞pI pH ＜pI 对于中性氨基酸来说,可以根据下式推算等电点: （K1、K2分别为羧基和铵离子的电离常数） 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，利用此性质可对某些氨基酸进行分离和提纯。 氨 基 酸 例题：下列氨基酸在标明的pH值溶液中各以什么结构形式存在： ⑴苯丙氨酸在pH=1时 ②丝氨酸在pH=8时 ③谷氨酸在pH=3时 氨 基 酸 2.脱水成肽反应 肽键 多肽： 氨 基 酸 氨基端 （N-未端） 羧基未端 （C-未端） 肽的异构体： 结合顺序不同，可形成多种异构体 例如：甘氨酸与丙氨酸可生成以下两种二肽 随着成肽氨基酸数目和种类的增加，形成肽的异构体就会急剧增加。这正是形成蛋白质多样性和生物多样性的物质基础。 甘氨酰丙氨酸 丙氨酰甘氨酸 氨 基 酸 3.与茚三酮的反应 α-氨基酸+茚三酮水合物——蓝紫色的物质。 茚三酮 茚三酮的水合物 用途：鉴别α-氨基酸、多肽及蛋白质。 氨 基 酸 蓝紫色化合物 第二节 蛋白质(protein) 一、蛋白质的元素组成 元素组成(%)： C：50-55，H：6.0-7.3，O：19-24，N：13-19，S：0-4 大多数蛋白质的含N量相当接近，平均约为16%，在任何生物样品中，每克N相当于6.25克蛋白质，故6.25称为蛋白质系数。 二、蛋白质的分类 (一)按分子形状分 球状