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- 2018-11-03 发布于福建
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生物化学生物化学上册的答案
《生物化学》第三版答案详解(上册部分)
生物化学(第三版)课后习题详细解答生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章??氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]表3-1??氨基酸的简写符号名称? ?? ???三字母符号? ?? ???单字母符号? ?? ???名称? ?? ???三字母符号? ?? ???单字母符号丙氨酸(alanine)? ?? ???Ala? ?? ???A? ?? ???亮氨酸(leucine)? ?? ???Leu? ?? ???L精氨酸(arginine)? ?? ???Arg? ?? ???R? ?? ???赖氨酸(lysine)? ?? ???Lys? ?? ???K天冬酰氨(asparagines)? ?? ???Asn? ?? ???N? ?? ???甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)? ?? ???Met? ?? ?? ?M天冬氨酸(aspartic acid)? ?? ???Asp? ?? ???D? ?? ???苯丙氨酸(phenylalanine)? ?? ???Phe? ?? ???FAsn和/或Asp? ?? ???Asx? ?? ???B? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?半胱氨酸(cysteine)? ?? ???Cys? ?? ???C? ?? ???脯氨酸(praline)? ?? ???Pro? ?? ???P谷氨酰氨(glutamine)? ?? ???Gln? ?? ???Q? ?? ???丝氨酸(serine)? ?? ???Ser? ?? ???S谷氨酸(glutamic acid)? ?? ???Glu? ?? ???E? ?? ???苏氨酸(threonine)? ?? ???Thr? ?? ???TGln和/或Glu? ?? ???Gls? ?? ???Z? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?甘氨酸(glycine)? ?? ???Gly? ?? ???G? ?? ???色氨酸(tryptophan)? ?? ???Trp? ?? ???W组氨酸(histidine)? ?? ???His? ?? ???H? ?? ???酪氨酸(tyrosine)? ?? ???Tyr? ?? ???Y异亮氨酸(isoleucine)? ?? ???Ile? ?? ???I? ?? ???缬氨酸(valine)? ?? ???Val? ?? ???V2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9]解:pH = pKa + lg20%? ? pKa = 10.53 (见表3-3,P133)? ? pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。[4.6]
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