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免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)免疫学教研室 王根维 2012年04月 【教学内容】 1. Ig的概念与结构 2.Ig的生物学功能 3.Ig的异质性 4.各类Ig的特性 5.Ig基因及其重排 6.人工制备的抗体类型 【目的要求】 一、掌握Ig与抗体的概念及二者的关系 二、掌握Ig的结构与功能 三、掌握各类Ig的特性 四、了解Ig多样性的机制 五、熟悉单克隆抗体的概念与特点 一概述 １免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)概念： 具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白称为免疫球蛋白。 　２抗体概念（antibody, Ab) B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的可与抗原在体内外特异结合的球蛋白，称为抗体 3 抗体与免疫球蛋白的关系 Ab=Ig Ig≠Ab 从上述概念中可见，抗体均为免疫球蛋白，而免疫球蛋白不都是抗体，前者是生物学功能的概念，后者为化学结构的概念 Ig存在形式： 膜型(membrane immunoglobulin, mIg) — B细胞膜上的抗原受体； 分泌型(secreted immunoglobulin, sIg) — 分泌进入体液, 介导体液免疫应答 第一节 免疫球蛋白的结构 （一）基本结构 1 免疫球蛋白的基本结构是由两条相同的重链与轻链通过二硫键连接的四肽链对称结构。（单体结构） 2 重链：基本结构中两条长链。据其恒定区抗原性不同，分为五类 IgG —γ(gamma) IgA — α(alpha) IgM — μ(mu) IgD — δ(delta) IgE — ε(epsilon) 同类Ig又根据铰链区据氨基酸组成和二硫 键数目的差异，可分为不同的样亚类： IgG: IgG1 IgG2 IgG3 IgG4 IgA: IgA1 IgA2 IgM： IgM1 IgM2 IgD IgE目前未发现不同亚类 3 轻链（light chain,L链）： 基本结构中的两条短链。 分为(kappa)κ、(lambda)λ两型，同一Ig分子的L链型是相同的. 正常人血清中的κ： λ为2: 1 4 可变区与恒定区 （1）可变区（varible region, V区） Ig中N端约1/2轻链与1/5或1/4的重链其氨基酸序列变化较大，称为可变区。 可变区中氨基酸组成与排列更易变化的区域称为高变区。（hypervariable region HVR)高变区之外的区域其氨基酸组成与排列相对不易变化，称为骨架区（framework region FR) HVR可与抗原结合，与抗原决定基结构互补，故又称互补决定区.（complementarity determining region CDR) VL VH各有三个高变区: HVR1 HVR2 HVR3 VL VH各有三个骨架区: FR1 FR2 FR3 不同抗体其HVR的序列各不相同，可与相应的抗原特异结合，并决定抗体的特异性。 2）恒定区（constant region C区） Ig中C端约1/2轻链与4/5的重链其氨基酸序列相对稳定，称为恒定区。 轻链有一个恒定区：CL 重链的恒定区（CH）： IgG IgA IgD有三个 ： CH1 CH2 CH3 IgE gM有四个： CH1 CH2 CH3 CH4 针对不同抗原的五类抗体，其可变 区相同，但恒定区不同。 5 铰链区 位于Ig的CH1与CH2之间的区域。 特点与作用：富含脯氨酸，易伸展与弯曲而使抗体易与抗原结合。该区也易被蛋白酶水解。 IgM和IgE无铰链 二 其他成分 1 J链 J(joining chain)由浆细胞合成的多肽链，连接Ig单体形成多聚体。 IgA为二聚体，分泌型IgM为五聚体，膜型IgM为单体 IgD IgE IgG为单体，无J链 J链和分泌片（SP） 2.主要功能 (1)VH和VL — 抗原结合部位； (2)CH1～3和CL — Ig遗传标志所在； (3)CH2(IgG)、CH3(IgM) — C1q结合部位； (4)CH2～CH3(IgG) — 结合并通过胎盘； (5)CH3(IgG) — FcγR结合部