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第三章酶1通论、酶的说结构与功能.ppt

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第三章酶1通论、酶的说结构与功能

3.水解酶类:催化底物的水解反应 通式:AB+H2O→AH+BOH 4.裂合酶类:催化底物裂解或缩合反应, 通式: AB→A+B 5.异构酶类:催化同分异构体的底物之间相互转换, 通式:A→B 其中:A、B为同分异构 如磷酸甘油酸变位酶、6-磷酸葡萄糖异构酶等。 p p 6.合成酶类:也称连接酶类,催化两种或两种以上化合物合成一种化合物的反应。反应需吸收能量,通常与ATP的分解相偶连,ATP分解产生能量用于合成反应。 通式:A+B+ATP→AB+ADP+Pi 或 A+B→AB+AMP+PPi 如:乙酰辅酶A羧化酶催化的反应: CH3COC0A+CO2+ATP→HOOCCH2COC0A+AMP+PPi 五、酶的系统编号 根据上述酶的系统分类方法,国际酶学委员会还对每个酶做了统一编号,一个酶只有一个编号,因此不会混淆。 酶的系统编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成,每个数字之间以“.”隔开。 一、酶的活性中心与必需基团 (一)酶的活性中心 酶是生物大分子,相对分子质量很大,而与酶反应的底物一般是相对分子质量较小的分子,有时即使是大分子底物时,反应也是逐步进行的,酶仅与大分子底物中的一小部分作用。与底物接触并且发生反应的部位就称为酶的活性中心(active center)。 酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远,但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域,该区域与底物相结合并将底物转化为产物,对于结合酶来说,辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。 (二)酶的必需基团(essential group) 酶的分子中存在着许多功能基团,例如,-NH2、-COOH、-SH、-OH等,但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。 必需基团可分为四种: 接触残基(contact residue) 辅助残基(auxiliary residue) 结构残基(structure residue) 非贡献残基(noncontribution residue) * 主讲教师: 季祥  邮箱:jixiang@imust.cn   【目的与要求】 §3.1 酶的一般概念 §3.2 酶的结构与功能的关系 【目的与要求】 1、了解并掌握酶的化学本质及催化特点。 2、了解酶的分类、组成及命名原则。 3、了解酶分子结构特点;掌握酶原、酶原激活的概念及其意义;充分理解酶高效的机理。 4、重点掌握酶促反应动力学:米氏方程、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响;掌握三种可逆抑制作用的动力学特点;了解过渡态底物类似物对酶的抑制作用。 5、了解多酶体系、别构酶、共价调节酶、同工酶、固定化酶的概念。 6、熟知酶的分离提纯的一般方法;酶活力、比活力的概念及其测定方法。 一. 酶的概念及化学本质 酶的概念: 酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定 空间构象的生物大分子,包括蛋白质及核酸,又称为 生物催化剂。 2. 酶的化学本质: 绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA,后者称为核酶。 除少数酶(核酶)外,绝大多数酶是有催化能力的蛋白质,依据: 本章只讨论以蛋白质为本质的酶 二、酶的组成与分类 (一)根据酶的组成成分,酶可分为:单成分酶(单纯酶)、 多成分酶(复合酶) 单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。 复合酶(conjugated enzyme)的催化活性,除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外,还需要非蛋白质的物质,即所谓酶的辅助因子(cofactors),两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme),即: 酶的辅助因子可以是 (1).金属离子:常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、(或Cu+)、Zn2+和Fe2+(或Fe3+)等。 (2).小分子有机化合物:即一些稳定的小分子有机物质, 其主要作用是在反应中传递电子、质子或一些基团。 大多数维生素(特别是B族维生素)是组成许多酶的辅 酶或辅基的成分(它们的化学结构式见下章维生素)。 体内酶的种类很多,而辅酶(基)的种类却较少,通常一 种酶蛋白只能与一种辅酶结合,成为一种特异的酶,但 一种辅酶往往能与不

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