北京大学生物化学课说件04.pptx

第三章 酶与生物催化剂; 酶的化学本质：蛋白质 ;一、分子组成 ;;辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系;二、活性中心(active site);三、空间结构的灵活性与调节酶;第三节 酶促反应的特点及机理;二、酶促反应的特点 ; （1）诱导契合形成酶-底物复合物：相互诱导、形变;第四节 反应动力学 ; 一、底物浓度的影响 ;米氏常数Km： 酶的特征性常数； 物理意义：反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度； 近似等于酶-底物复合物的解离常数； 可用作酶与底物亲和能力的度量指标：Km越大、亲和力越小；Km越小、亲和力越大;二、酶浓度的影响：正比;;第五节 调节酶;一、别构酶（allosteric enzyme，变构酶）;二、共价调节酶;第六节 酶活性测定;一、测定指标;2、酶纯度测定的主要指标：比活力;第七节 酶的分类与命名;一、酶的分类;二、酶的命名 习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反应性质以及酶的来源命名； 系统命名（1961年国际酶学委员会确定）每一个酶由下列三种表示： 1、系统名称：底物名+反应性质 2、分类编号：E.C.+四个数字 3、推荐名：选一个习惯名（实用、简单）;第八节 酶与医学的关系;1、酶与疾病的发生 2、酶与疾病的诊断 3、酶与疾病的治疗;酶学研究历史;酶的不同形式;酶的聚集方式; 2、簇式排列 几种酶有机地聚集在一起，精巧的镶嵌成一定的结构，定向转移，形成多酶复合体。催化效率高。 【举例】丙酮酸脱氢酶复合体 脂肪酸合成酶复合体; 3、与生物膜结合 一种结构更高的多酶复合体，酶整齐的排列在生物膜上。催化效率最高。（如呼吸链）;;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;辅酶/辅基的作用特点;焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。;FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物。它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。;辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。 ;NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要脱氢酶的辅酶。 ;维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。 维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。;生物素是B族维生素B7，它是多种羧化酶的辅酶。 生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。;维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加氢的还原产物四氢叶酸。 四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。;维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。;硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式：即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）。;小分子有机化合物在催化中的作用 ;酶分子中的金属离子;金属离子催化作用 ;? 电子传递中间体 ;酶的结构;酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心 结合部位决定酶的专一性 催化部位决定酶所催化反应的性质;亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。;酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。;酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。;必需基团：酶表现活性不可缺少的基团;;酶具有一般催化剂的特征： 只能进行热力学上允许进行的反应； 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 自身不参与反应； 通过降低活化能加快化学反应速度。;;能阈: 反应物分子发生化学变化所需最低能量 活化分子: 含有高于反应能阈而能起反应的分子 活化能: 活化分子具有的高于平均水平的能量 ;酶与一般催化剂催化效率的比较;;酶作用高效率的机制 ;（1）酶-底物结合方式：诱导契合;（2）底物的过渡状态：张力效应;;张力学说;酶促反应：E+S ? ES ? ES ? EP ? E+P 自由能变化决定反应方向。 活化能高低决定反应速度快慢。 催化剂的作用是降低反应活化能。? 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间