麻蝇幼虫肠道蛋白酶BGP的分离纯化及性质.PDF

第14卷 第4期 中 国 生 物 化 学 与 分 子 生 物 学 报 V o l14,N o 4 1998年8月 Ch inese Jou rnal of B iochem istry and M o lecu lar B io logy A ug. 1998　 麻蝇幼虫肠道蛋白酶 BGP 的分离纯化及性质 卢晓风　程惊秋 　裴　炎 ( 西南农业大学生物技术中心, 重庆 400716) 摘要　棕尾别麻蝇幼虫肠液经 后, 光片显影, 呈现两条蛋白酶活性带. 后, SD S PA GE X IEF 两条蛋白酶活性带的等电点分别为pH 7. 7和68. 麻蝇幼虫肠液经55%～ 75% 硫酸铵沉淀, 以 及连续两次制备等电聚焦, 分离纯化出等电点约为pH 77, 分子量约为35 kD 的蛋白酶BGP. 该酶能分解酪蛋白和类胰蛋白酶专一底物 , 不能分解弹性蛋白酶专一底 Bz Phe V al A rg NA 物 和类胰凝乳蛋白酶专一底物 ( ) . , 和 elastin Congo R ed Suc A la 2 P ro Phe NA SBB I L eupep tin PM SF 能强烈抑制其活性. 专一底物和抑制剂的结果表明, BGP 是一种类胰蛋白酶. 其最适反 应温度为50 ℃, 最适作用pH 为85. 不耐高温, 50 ℃保温30 m in 活性急剧下降. H g2+ , Zn2+ 和 Cu2+ 能抑制酶活性. Ca2+ ,M g2+ 对酶无激活作用, ED TA 无抑制作用. 关键词: 麻蝇, 蛋白酶, 分离纯化, 性质 Pur if ica tion and Character iza tion of Larva l Gut Protea se BGP of B oettcherisca p ereg rina 　 　 L u X iao Feng Cheng J ing Q iu Pei Yan (Center of B iotechnology , S ou thw est A g ricu ltu ral U niversity , Chong qing 400716) Abstract　T he p ro teo lytic activity p resen t in the gu t of larvae of B oettcherisca p ereg rina w as .