第二章 生化反应动力学.pptVIP

8、辅酶的影响 ⑴ 辅酶（coenzyme）：是某些酶的必需组成成分，在无辅酶时，这类酶是没有活性的。 ⑵ 在达到酶与辅酶的确定比例之前，酶的活性随辅酶的加入而成比例升高。 ⑶ 辅酶物质分为三类：一是载体底物，实际上可看作某些双底物酶反应中的一个底物；二是辅酶，与酶结合松散，可看作底物，也可看成是活化剂；三是辅基，与酶紧密结合，也可看成是活化剂。 返回 9、影响酶反应动力学的因素小结 返回 四、微生物代谢调节的生化基础 1、酶活性的调节 2、调节机制的多样性 3、调节酶类性质的理论解释 4、代谢调控的解除及在发酵工业上的应用 返回 1、酶活性的调节 微生物代谢调节的主要方式是通过小分子化合物调节酶促反应速度。通过对代谢过程中的关键酶活性的激活或抑制作用，有效地控制每种基本代谢过程。 ⑴ 共价修饰作用。 ⑵ 缔合与解离。 ⑶ 竞争性抑制 ⑷ 变构效应 ⑸ 基因表达 返回 共价修饰作用 ① 可逆共价修饰作用 酶以活性形式和非活性形式存在，且两种形式可以通过另外酶的催化作用进行共价修饰而相互转换。 磷酸化是一种主要的修饰方式。一般发生于酶上丝氨酸残基或苏氨酸残基上。 意义：在短时间内大量改变酶的活性，有效控制代谢过程；可逆代谢更易做到为响应环境变化而控制酶的活性。 ② 不可逆共价调节 酶原激活作用。 返回 缔合与解离作用及竞争性抑制 ①缔合与解离作用：酶由多个亚单位组成，需要时不同亚单位缔合成有活性的酶，不需要时，不同亚单位分离，变成独立存在的亚单位（单独存在没有组合起来的活性）。如核糖体亚基的缔合与解离。 ② 竞争性抑制：酶的活性受代谢物质的竞争性抑制作用。如ADP或AMP对需ATP反应的竞争性抑制作用。 返回 变构效应 又称别构效应，它对调节细胞内代谢反应的速度起重要作用。 变构现象：由于变构效应引起的蛋白质在其活化状态与钝化状态之间相互转变的现象称为变构现象。 变构蛋白（别构蛋白）：表现变构效应的蛋白。 变构效应：一种小分子化合物与一种蛋白质分子之间发生可逆的相互作用，使这种蛋白质的构象发生改变从而改变这种蛋白质与第三种分子的相互作用。 变构调节的共同特征、变构效应的调节机制、 返回 变构效应的共同特征 ⑴ 参与调节酶活性的变构因子是一类能和变构蛋白质分子中某一结构互补结合的分子，又称为调节性分子或效应物。 ⑵ 变构酶的动力学曲线不是双曲线，而是S形曲线。 返回 Rs＝ 酶与配基结合达90%饱和度时的配基浓度 酶与配基结合达10%饱和度时的配基浓度 米氏酶：Rs=81；具正协同效应的酶： Rs81；具负协同效应的酶： Rs81。 ⑶ 效应物与调节性酶的结合和底物与酶的结合是可以被区分的。因为别构中心和结合中心位于不同位置。 变构效应的调节机制 ⑴ 具有一个以上的结合部位：底物结合部位、别构部位。 ⑵ 主要部位和副部位可同时被占据。 ⑶ 副部位作用不一定是专一性的，可以结合不同的物质产生不同的效应。 ⑷ 副部位上的结合可能引起蛋白质分子构象的变化，从而影响主要活性部位的催化活性。 ⑸ 变构部位构成反馈控制的基础，这种反馈控制机制是调节代谢活动的有效方法。 返回 2、调节机制的多样性 ⑴ 目前已知酶中约有1/3是别构酶，并在代谢上起重要作用。 ⑵ 细菌细胞中的主要代谢调节机制。 ⑶ 各种微生物合成同一化合物的合成途径从生化观点来看都是一样的。但同一途径在不同生物中可能受到代谢调节作用的方式明显不同，这种调节作用往往具有族特异性，大体上可反映微生物进化关系。 ⑷ 各种微生物分解同一化合物的途径从生化观点来看也是一样的。但代谢方式不同，呈现族特异性。 分支途径中关键的反馈调节作用。 返回 分支途径中某关键的反馈调节作用 返回 3、调节酶类性质的理论解释 ⑴ 一般调节性酶都是由多个亚单位（亚基）组成的寡聚物，并通过非共价的方式结合在一起。有些物质（调节剂）结合到调节部位会引起酶构象改变，从而改变了酶的活性部位的结构，进而导致酶反应动力学发生变化。 ⑵ 用来解释调节性酶性质的四个模型：Hill方程、Adair方程、MWC模型和KNF模型。 ⑶ Hill方程 ⑷ MWC模型 返回 ⑶ Hill方程 P-蛋白；A-配基；P上具有多（n）个A的结合位点。 P与A的结合是完全协同的，即P上的一个部位被A占据后，其余的部位也被立即占据。 返回 P+nA PAn K为解离常数，则P被A饱和的比例Y为： K＝ [P][A]n [PAn] Y＝ [P]+[A]n [PAn] Y＝ K+[A]n [A]n 右式中的n被称为Hill常数。 下一页 ⑶ Hill方程 通过实验测量Y随[A]的变化便可求得n的值。将上式转变为下式： 返回 Y K [A]n ＝ 1－Y 或 Y -lgK nlg[A] ＝ 1－Y Lg [ ] 以lg[Y/(1-Y)]对lg[A