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血液的生物化学 4h 概述 §1. 血浆蛋白 一、血浆蛋白的分类与性质 二、血浆蛋白的功能 附： 血浆中非蛋白质含氮化合物 §2. 血液凝固 一、凝血因子与抗凝血成分 二、两条凝血途径 §3. 血细胞代谢 一、红细胞的代谢 二、白细胞代谢 说 明 ２.血液组成十分复杂，与临床关系密切： a.通过RBC、Hb、血细胞比容等协助临床诊断 b.通过HCO3 等的含量判断酸碱平衡状况 c.通过NPN、尿素N或肌酐了解肾脏的功能 d.通过血糖 、血脂 、血乳酸 、酮体含量判断三大营养物质的代谢情况 等。 血液的一般性质 比重：1.050—1.060 PH ：7.4±0.05 无机离子与神经、肌肉的应激性： [Na+] +[K+] [Ca ]+[Mg ]+[H+] [Na+] +[Ca ] [K+]+[Mg ]+[H+] 分子成分为兴奋离子 分母成分为抑制离子 §1. 血浆蛋白质 定义：血浆 Pr是血浆中各种蛋白质的总称。 特点：种类多；数量多；功能多。 1.种类多：已知有200多种（见表12-2)。 用醋酸薄膜电泳可将血浆Pr分成六种 ①. 维持血浆胶体渗透压——清蛋白 ②. 维持血浆正常pH ——缓冲功能 ③. 运输功能 （脂类、Hb、胆红素、 激素、维生素、金属离子、药物） ④.免疫作用（免疫球蛋及补体） ⑤.催化作用（血浆功能酶；外分泌酶；细 胞酶） ⑥. 营养功能 ⑦. 参与凝血和抗凝血功能 （纤维蛋白 原及球蛋白——凝血因子） 电 泳 法 定义：带电粒子在电场中移动的现象称 为电泳。 Pr分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电荷，故可在电场中发生移动。不同的Pr分子所带电荷量不同，且分子大小也不同，故在电场中的泳动速度也不同，由此可彼此分离。 盐 析 法 定义：加入大量中性盐以破坏Pr的稳定因素并使从溶液中沉淀析出的现象。 原理:破坏Pr两个稳定因素：水化膜和电 荷层。 中性盐：(NH4)2SO4;Na2SO4;NaCl等。 半饱和硫酸铵沉淀球Pr 饱和硫酸铵沉淀清Pr 优点：Pr不变性，常用 血浆蛋白按功能分类 （二）、血浆蛋白质的性质 二、血浆蛋白质的功能 人血浆白蛋白（albumin,Alb） 是人血浆含量最多的Pr，约45g/L，占血浆总蛋白的60%。 肝实质细胞合成，占肝脏分泌蛋白的50%，半寿期15-19天。 成熟的白蛋白由585个AA组成的一条多肽链，含17个二硫键，Mw约为6.9万。 等电点为pH4.7，比血浆蛋白其他组分的pI低，在弱碱性电泳缓冲液中带负电荷多，又由于分子量小，故电泳迁移速度快 来源：来源于外分泌腺 附： 血浆中非蛋白质含氮化合物 定义：血浆中非蛋白质含氮化合物中所含的氮 叫非蛋白氮( NPN non protein nitorgen)。 正常值：14.3－25mmol/L (20-40mg/100ml) 种类：尿素、尿酸、肌酸、肌酐、AA、氨、胆 红素、多肽 （其中：尿素N占1/2） 意义：上述物质大多来自Pr和核酸的分解代谢终产物，由血液运送至肾脏排泄。临床上，当肾功不全时，血中NPN明显增高，可协助肾脏功能等疾病的诊断。 §2.血液凝固 依靠血管外损伤释放组织因子（因子Ⅲ ）而触发的凝血过程。是组织因子暴露于血液而触发的凝血过程。 作用机理：催化这4种凝血因子分子近N端肽段的 部分Glu的γ-碳原子发生羧基化。这些γ- 羧基Glu残基能强烈与Ca 结合，并经Ca 把凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ连接到磷脂表 面，形成的多酶复合物是凝血反应的基础， 从而显示活性。 缺乏vitk病人，因Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ含量的同时,出现“异常凝血酶原”，它与正常的区别在于-NH2末端区域不含γ-羧基Glu而含Glu残基。这种“异常凝血酶原”不能与Ca 结合，无凝血活性。 定