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生物化学 名词解释 生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。 蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子。 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。 构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体。 构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。 肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的平面称肽平面。 二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。 超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体。 结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。 同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。 沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。 变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以及与配体结合的能力改变。 氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。 蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。 蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。 沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象。 酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。 酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。 酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。 同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。 诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物适应结合。 酶活力：酶催化化学反应的能力。 酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。 酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。 Km：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。 可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用。 竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度的可逆性抑制作用。 反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。 变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。 共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。 核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。 DNA的熔解温度/Tm：DNA变性50%的温度，70-85℃。 增色效应：核酸变性后其OD260增高的现象。 退火/复性（annealing）：在适当条件下，变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构。 减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象。 核酸变性：在理化因素的作用下，破坏核酸分子中的氢键，使双螺旋结构变成无规则的单链线团状。 分子杂交（hybridization）：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间，通过变性和复性处理，部分互补的区域相结合。 生物氧化：物质在体内分解代谢，最终生成CO2、H2O和能量的过程。 呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体，最终传递给氧生成水的传递体系。 氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时，所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程。 底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水，分子内原子发生重排，产生高能键，交给ADP生成ATP的过程。 磷氧比：生物氧化中，每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数。 糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物。 糖酵解/EMP途径（glycolysis）：在无氧条件下，糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程。 生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的N