《临床生物化学与检验》课件：第二章蛋白质与非蛋白质含氮化合物的代谢紊乱.pptVIP

 ; 主要内容 ;三、血浆蛋白质及其异常 ;一、血浆蛋白质的功能和分类 ;（二）血浆蛋白质的分类 ;;2.功能分类法 ;（2）补体蛋白类 （3）凝血蛋白类 除凝血因子Ⅳ外的13种凝血因子 （4）免疫球蛋白 （5）蛋白酶抑制物 α1-抗胰蛋白酶；α1-抗糜蛋白酶；α2-巨球蛋白等6种以上。; （6）血清酶类 血浆固有酶如LCAT等；组织细胞少量释放的细胞内酶；细胞破裂而进入血循环的细胞内酶。 （7）蛋白类激素 胰岛素、胰高血糖素、生长激素等；补体蛋白类；凝血蛋白类；免疫球蛋白类。;（三）影响血浆蛋白质浓度的因素 ;APR的机制 是对炎症的一般反应。 损伤部位释放的细胞因子，包括白介素、肿瘤坏死因子α和β、干扰素以及血小板活化因子等，引发肝细胞中APP蛋白质合成量的改变。 正向APP是机体防御机制的一个部分，尤其是活化补体、蛋白酶抑制剂对酶活性的控制、触珠蛋白对被破坏红细胞中释放Hb的保护作用等。 作为营养蛋白的负向APP此时合成减少，可为合成正向APP提供更多的氨基酸原料 。;APR的时相 C-反应蛋白首先升高 12小时内α1-酸性糖蛋白也升高 然后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原 升高 最后是C3和铜蓝蛋白升高 通常在2～5天内这些APP达到最高值;APP的临床应用 帮助监测炎症发生及过程和观察治疗反应 尤其是那些升高最早和最多的蛋白质; 疾病时血浆蛋白质的浓度变化被体内类固醇激素的状态复杂化，包括类固醇激素治疗、妊娠和口服避孕药。;二、血清蛋白质电泳组分的临床分析 ;各电泳区带的主要蛋白质及其含量;;其他异常区带 高浓度的甲胎蛋白可表现为清蛋白与α1区带间一条清晰的新带。 C-反应蛋白异常增高可出现特殊界限的γ区带。 单核细胞白血病可出现由于溶菌酶异常增多的γ后区带 等。 ;γ球蛋白增多与M蛋白;各种M蛋白出现频率;;三、血浆蛋白质及其异常 ;(一）前清蛋白（PA）;作为运载蛋白和组织修补材料。 RBP是转运视黄醇的蛋白质。 TTR能转运T4，大约占结合T4的10％甲状腺素结合球蛋白约占结合甲状腺激素的75％清蛋白结合甲状腺激素的其余部分。 在血浆中RBP与TTR以1:1比例结合成复合物可避免小分子RBP从肾小球滤过，减少RBP释放到非靶细胞中。;2.临床意义 ;（二）清蛋白;1.代谢;（1）保持血浆胶体渗透压 （2）重要的营养蛋白 （3）血浆中主要的载体蛋白 （4）具有缓冲酸碱物质的能力;3.临床意义 ;（三）α1-抗胰蛋白酶(α1-AT或AAT) ;1.生理功能 ;2.临床意义 ;（四）α1-酸性糖蛋白 (α1-AG或AAG)  1.生理功能 ;2.临床意义 ;（五）触珠蛋白 ;触珠蛋白的几种遗传表型 ;1.生理意义 ;2.临床意义 ;（六）α2巨球蛋白 (α2-M 或AMG) ;2.临床意义 ; 含铜的α2球蛋白，每分子含6～8个铜原子，由于含铜而呈蓝色。95%的血清铜存在于Cp中，另5%呈可扩散状态。血循环中Cp为铜没有毒性的代谢库。; 1.生理功能 ; 2.临床意义 ;  从小肠进入血液的Fe2+在血液中被铜兰蛋白氧化为Fe3+，再被TRF的载体蛋白结合。 每种细胞表面都有TRF受体，此受体对TRF-Fe3+复合物比对TRF的载体蛋白亲和力高得多，与受体结合后，TRF-Fe3+被摄入细胞。 TRF-Fe3+复合物可将大部分Fe3+运输到骨髓，用于Hb合成，小部分则运输到各组织细胞，用于形成铁蛋白，以及合成肌红蛋白、细胞色素等。;2.临床意义 ;（2）负性急性时相反应蛋白 炎症、恶性病变时常随着清蛋白、清蛋白同时下。 （3）营养状态指标 在营养不良及慢性肝脏疾病时下降与清蛋白相比，体内转铁蛋白总量较少、生物半寿期较短，故能及时地反映脏器蛋白的急剧变化。在高蛋白膳食治疗时，血浆中浓度上升快，是判断治疗效果的良好指标。 ; 所有TRF上结合的铁量为TIBC。从TIBC可间接计算TRF含量及TRF的铁饱和度： TRF（mg/L）=TIBC(μg/L)×0.70 铁饱和度（％）＝血清铁/TIBC×％。 由于假设所有血浆铁都结合到TRF上，所以由上式估计的TRF浓度比真实值高出16％～20％。而当TRF结合铁到半饱和时，部分铁会结合到其他蛋白如清蛋白上。 目前TRF的免疫比浊测定法已在许多实验室使用，因而已在很大程度上代替了TIBC的测定。 TIBC(μg/L) = TRF（mg/L）×1.43;（九