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蛋白质的结构与功能 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein 一、 组成蛋白质的元素 .主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 二、蛋白质的基本单位-氨基酸(一)氨基酸的结构(通式) 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种(20-22)，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）如图示。 . 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein ?-折叠 不规则卷曲 环或卷曲结构 ：无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 相对没有规律性的排布，但是其同样表现重要生物学功用。 C.二级结构的维系力:氢键 .蛋白质的四级结构 具有四级结构蛋白质 review .血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 蛋白质等电点 Protein pI Pepsin 1.0 Serum albumin 4.9 Urease 5.0 Hemoglobin 6.8 Myoglobin 7.0 Chymotrypsinogen 9.5 Lysozyme 11.0 变性蛋白质的特点: 粘度增加，溶解度降低，易沉淀,易被蛋白酶降解,丧失生物学活性. .透析 .肌红蛋白与血红蛋白的结构 (二)、蛋白质空间结构与功能的关系 目 录 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 O2 血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 .蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 PrPsc β-折叠 正常 疯牛病 第三节 蛋白质的理化性质 The Physical and Chemical Characters of Protein 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条