课件：第六章蛋白质结构与功能的关系.ppt

Anfinsen的实验 Anfinsen的实验 蛋白质立体结构是特定的和唯一的 生物体内的每一个基因均受到来自生物演化的选择，其结果是每个蛋白质均有其独特（和唯一的）的立体结构和生化生理功能。 蛋白质以多肽链的形式被合成出来后，要形成特定的立体结构后才有生理活性。拥有生理活性的立体结构对每种蛋白质而言，是特定的和唯一的，通常称之为天然结构（native structure）。 THANK YOU SUCCESS * * 可编辑 肌红蛋白的K=P50或(P0.5)约为2torr。 1托＝1/760大气压＝1毫米汞柱 1托＝133.322帕（Pa） （二）高级结构变化对功能的影响 蛋白质的变构现象——以血红蛋白的别构效应为例说明蛋白质的空间结构与功能的关系 。 血红蛋白 血红蛋白有4条多肽链，其中两条为α链（141AA），两条为β链（146AA），每个亚基都有一个血红素分子，具有氧结合能力。 人在不同的发育阶段有不同的血红蛋白。 HbA α2β2 H21（143）His HbF α2γ2 H21（143）Ser β链和α链的三级结构与肌红蛋白相似。 四个亚基形成对称结构。 6.4nm×5.5nm×5.0nm 结构相似，141AA中27AA相同 141AA 146AA 153AA 氧结合引起的血红蛋白构象变化 0.08nm 0.06nm 0.021nm 血红蛋白的别构效应(变构效应) （allosteric effect） 氧合作用显著改变Hb的四级结构，血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换（从T态→R态） 血红蛋白存在：T态（tense state） R态（relaxed state） 亲和性不同： T态去氧Hb的主要构象，氢键和盐键起稳定作用； R态氧合Hb的主要构象。 Tyrα140 (HC2) 、Tyrβ145 (HC2) 与Valα93 （FG5）、Valβ98（FG5）形成链内氢键。 当氧与血红蛋白分子中一个亚基的血红素辅基的铁结合后。即引起该亚基构象的改变，一个亚基构象的改变又会引起其余亚基的构象相继发生改变，亚基间的次级键被破坏，结果整个分子从紧密的构象变成比较松散的构象，易于与氧结合，使血红蛋白与氧结合的速度大大加快。 别构效应是指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。 р4(O2) Y = р4(O2)+ K Y р4(O2) 1–Y K = log? ? 4log р(O2)—logK Hill 方程表达式 Y 1–Y = 血红蛋白的协同性氧结合 血红蛋白的协同性氧结合 рn(O2) Y = рn(O2)+ K Y рn(O2) 1–Y K = log? ? nlog р(O2)—logK Hill 方程一般表达式 Y 1–Y = 95 % 75% 10% 80% Figure 7-28 The oxygen-binding curves of myoglobin (Mb) and hemoglobin (Hb). Myoglobin has a much greater affinity for oxygen than does hemoglobin. It is 50% saturated at oxygen partial pressures (pO2) of only 0.15 to 0.30 kPa, whereas hemoglobin requires a pO2 of about 3.5 kPa for 50% saturation. Note that although both hemoglobin and myoglobin are more than 95 % saturated at the pO2 in arterial blood leaving the lungs (~13 kPa), hemoglobin is only about 75% saturated in resting muscle, where the pO2 is about 5 kPa, and only10% saturated in working muscle, where the pO2 is only a