生物化学中蛋白2-4级结构.pptVIP

一、α螺旋结构(α-helix) 4、影响α螺旋形成的因素: 1) R基电荷 2) R基大小 凡是有Pro存在的地方，不能形成。因Pro形成的肽键N原子上没有H，不可能形成氢键。 不同类的胶原由于其? 链的氨基酸组成及含糖量不同而性能不同。 在三链超螺旋中，Gly残基在超螺旋内侧，Gly侧链为H，故三链排列紧密。 除了有Van der waals 之外，Gly NH和邻近链CO形成氢键，有赖于大量无侧链的Gly存在于内侧，才能形成紧密的构象。 原胶原 胶原(原)纤维电镜图 原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。电镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区带间距为60-70nm，其大小取决于胶原的类型和生物来源； 原胶原肽链上残基所带电荷不同，因而电子密度不同，通过1／4错位排列便形成间隔一定的电子密度区域，呈现横纹区带。 4、胶原蛋白中的共价交联： 赖氨酸残基的ε氨基在赖氨酰氧化酶的催化下,可氧化成醛基，此醛基可与邻近的赖氨酸氨基或羟赖氨酸的羟基缩合,形成共价键稳定原纤维的结构。 生物体内胶原蛋白网 四、弹性蛋白 分布：富有弹性的组织，如肺、大动脉等。初合成时为水溶性单体称为原弹性蛋白。 原弹性蛋白从细胞分泌出来后，Lys的εNH2受赖氨酰氧化酶催化而氧化脱氨生成醛基。3个Lys衍生的醛基与1 个Lys的εNH2缩合形成十字架样的特殊交联，使弹性蛋白卷曲而具有弹性。交联后极稳定，极难溶解 弹性蛋白结构模型 五、肌球蛋白和原肌球蛋白 肌球蛋白:很长的捧状分子,总分子量450000，约160nm长，实际含有六条肽链。 一个复杂的“头”和两条彼此缠绕的尾巴 长尾巴是由二条分子量各为200000的肽链组成，这两条肽链称为重链(heavy chain H链)。 头是球形的，含有重链的末端和四条轻链(light chain，L链) 。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化ATP水解成ADP和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝(thick filament)。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。 超二级结构和结构域 若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构（标准折叠单位、折叠花式）。 在球状蛋白质中特别常见。 一、超二级结构(supersecondary structure) 1、定义: Rao, S. T., M. G. Rossmann. 1973. Comparison of super-secondary structures in proteins. J. Mol. Biol. 76:241-256. 钙结合蛋白中 结合钙离子的模体 螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区与DNA 结合 锌指结构 α α ： 常为两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋（超螺旋）。 存在于纤维蛋白和球状蛋白质中。 七残基重复序列： a-b-c-d-e-f-g 2、类型: 2) βαβ ： 最简单的： βαβ 单元 最常见的： βαβαβ ( Rossman折叠) 3) β β(反平行β折叠片)： β发夹、 β曲折 希腊钥匙拓扑结构 (Greek Key topology ) 只有非极性残基侧链参与α螺旋之间和β折叠之间以及螺旋和折叠片之间的相互作用，而亲水侧链多在分子的外表面。 多肽链在二级或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称之为(结构)域。结构域有时也指功能域。 二、结构域(domain) 1、结构域的定义: 3-磷酸甘油醛脱氢酶的双结构域 结构域存在的合理性： 结构角度：比直接折叠在动力学上更合理。 功能角度：结构域间有柔性铰链，利于别构。 功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位。 酵母己糖激酶（1功2结）。 Hexokinase * 蛋白质的二级结构（secondary structure） ---多肽链折叠的规则方式 二级结构： 指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键，不涉及侧链构象。 主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角。 1、α-螺旋的结构 基于相关小分子和肽单位结构的精确几何参数，Linus Pauling在1951年首先提出α螺旋结构并预言它稳定地存在于蛋白质中。 剑桥的Max Parutz关于肌红蛋白和角蛋白的X射线衍射分析---支持； 高分辨率肌红蛋白的晶体结构(John Kendrew , 1959)--证实。 右手螺旋(顺时针) 肽链的