生物化学酶 及其作用机制和调节教材编辑.pptVIP

酶及其作用机制和调节;重 点 内 容;一、酶的概念和酶催化作用的特点;1.2 酶催化作用的特点;1. 催化效率极高 酶催化反应的速率比非催化反应的速率高108~1020，比一般催化剂高107~1013。 酶能更显著地降低反应的活化能。 转换数（turnover number,kcat）: 在一定条件下每秒钟或每分钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数。; 2. 具有高度的专一性 被酶作用的物质称为酶的底物、作用物或基质。 酶作用的专一性，是指酶对它所催化的反应或反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。这是酶与非酶催化剂最重要的区别之一。;专一性种类：; A. 结构专一性：酶对底物的结构有一定的要求，如酶作用点的键，键两端基团等.; B. 立体专一性：酶对底物的立体结构有一定的要求。又分为: 旋光异构专一性（分子具有手性） 几何异构专一性;酶作用专一性假说;酶作用专一性假说;3. 酶易失活 大多酶是蛋白质，易变性失活. 凡使蛋白质变性的因素，如强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。 酶作用一般都要求比较温和的条件，如常温、常压、接近中性的酸碱度等。;4. 酶活力受到调节和控制 酶的种类很多，不同的酶调控方式不同。 调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制 抑制剂和激动剂对酶活性调节 其他调节方式;大多数酶是蛋白质;实验依据 酶同其他蛋白质一样，由氨基酸组成。因此，也具有两性电解质的性质。并具有一、二、三、四级结构。 受到某些物理因素（加热、紫外线照射等）及化学因素（酸、碱、有机溶剂等）的作用而变性或沉淀，丧失酶活性。;实验依据 酶的分子量也很大，其水溶液具有亲水胶体的性质，不能通过透析膜。在体外，酶能被胰蛋白酶等水解而失活。 酶具有和蛋白质同样的呈色反应。 显然，不能说所有蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才称为酶。;2.2.1 根据酶的组成分为: A. 简单蛋白质：如脲酶、蛋白酶、淀粉酶等 B. 结合蛋白质：全酶 = 脱辅酶(蛋白质)+ 辅助因子 酶的辅助因子包括金属离子及有机化合物。它们本身无催化作用，但一般在酶促反应中运输、转移电子、原子或某些功能基如参与氧化还原或运载酰基的作用，并对酶蛋白的稳定性起保护作用。有些蛋白质，也具有此种作用。称为蛋白辅酶。;辅酶：指与酶蛋白结合松弛的小分子有机物, 用透析或其他方法可从全酶中除去。辅酶在反应中与酶蛋白处于可逆的解离平衡状态。例如: NAD+和NADP+。 辅基：与酶蛋白结合牢固的小分子有机物，以共价键和酶蛋白较牢固地结合在一起，不易透析除去。辅基需要用一定的化学方法处理才能与酶蛋白分开。例如细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等含的铁卟啉，琥珀酸脱氢酶中FAD。;酶蛋白和辅酶、辅基是酶表现活性不可缺少的两部分。酶蛋白决定与底物作用的专一性; 辅酶及辅基则参与和底物分子作用，催化底物反应, 起转移电子、原子和功能基团的作用。 辅酶、辅基和酶蛋白单独存在时都无活性，只有两者结合成全酶才有活性。;A.单体酶 只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般都是催化水解反应的酶，分子量在3 x 103—35 x 103 之间，如溶菌酶、胰蛋白酶等。 B. 寡聚酶 由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的多肽链，也可以是不同的多肽链。亚基之间不是共价结合，彼此很容易分开。寡聚酶的分子量35 x 103到几百万，例如磷酸化酶、磷酸甘油脱氢酶等。;多酶复合体: 是由几种酶依靠非共价键彼此嵌合形成的复合体, 有利于一系列反应的连续进行, 例如原核生物的脂肪酸合酶复合体。 多功能酶: 由一条多肽链构成, 催化多个反应。如真核生物的脂肪酸合酶。;1961年前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为习惯名。 习惯命名的原则是： 1. 绝大多数酶依据其底物来命名，如催化水解淀粉的称为淀 粉酶，催化水解蛋白质的成为蛋白酶。 2. 某些酶根据其所催化的反应性质来命名，如水解酶催化底物分子水解，转氨酶催化一种化合物上的氨基转移到另一化合物上。; 3. 有的酶结合上述两个原则来命名，例如琥珀酸脱氢酶是催化琥珀酸脱氢反应的酶及乳酸脱氢酶等。 4. 在这些命名的基础上有时还加上酶的来源或酶的其他特点, 如胃蛋白酶及胰蛋白酶; 碱性磷酸酯酶及酸性磷酸酯酶等。;根据国际系统命名法原则，每一种酶都有一个系统名称和习惯名称。 系统名称应明确标明：酶的底物及所催化的反应性质。例如：;两个底物参加反应时应同时列出(包括底物的构型), 中间用冒号（:）