沈阳药科大学生物化学ppt课件第3章酶.pptVIP

Enzyme;酶的概念;酶学研究简史;第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme ;酶的不同形式;一、 酶的分子组成;*各部分在催化反应中的作用;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;小分子有机化合物在催化中的作用 ;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;二、酶的活性中心;或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;活性中心内的必需基团;;溶菌酶的活性中心;第二节 酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆???应的进程，而不改变反应的平衡点。;（一）酶促反应具有极高的效率 ;反应总能量改变 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;（三）酶促反应的可调节性;二、酶促反应的机理;;酶 的 诱 导 契 合 动 画;;（二）酶促反应的机理;第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。 ;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度 Vmax＝K3[ES]＝K3[Et] (5);当反应速度为最大反应速度一半时;（二）Km与Vmax的意义; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;2. Hanes作图法;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 ;四、 pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;有机磷化合物;（二） 可逆性抑制作用;１. 竞争性抑制作用;+;;* 举例; 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2. 非竞争性抑制;* 特点;３. 反竞争性抑制;* 特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 ; ;酶活性的调节（快速调节）;一 、酶活性的调节; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义;（二）变构酶;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应 ;（三） 酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;二、 酶含量的调节;三、 同工酶;H;*生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。;第五节  酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme;一、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称;一些酶的命名举例;二、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);第六节