二酶构想改变对活性的影响别构酶.pdfVIP

立体化学与 立体化学与 生物活性 生物活性 ——酶的立体化学 ——酶的立体化学 冷雪飞 黎薇 李明佳 李霏 冷雪飞 黎薇 李明佳 李霏 酶催化机理 生物体中绝大多数反应都是 由酶催化的. 酶是一类具有催化功能的生物 大分子，具有催化效率高，作用具 有高度专一性，作用条件温和、易 失活等特点。 锁钥模型 lock-key model 诱导契合模型 induced fit model 锁钥模型 诱导契合模型 (lock-key model) （induced fit model ） 立体化学与酶活性 立体化学与酶活性 能否反应——立体专一性 反应速率——别构调控机制 绝对专一性 结构专一性 基团专一性 相对专一性 键专一性 立体异构专一性 活性中心的构象与专一性的关系 胰蛋白 胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶 当底物具有旋光异构体时， 酶只能作用于其中的一种。 L-氨基酸氧化酶 胰蛋白酶 乳酸脱氢酶 谷氨酸脱氢酶 β-葡萄糖氧化酶 有的酶具有几何异构专一性 延胡索酸水化酶 丁二酸脱氢酶 三羧酸循环 延胡索酸水化酶 延胡索酸水化酶 丁二酸脱氢酶 延胡索酸水化酶催 化延胡索酸，即反-丁烯 二酸水合成苹果酸 丁二酸脱氢酶催化丁 二酸(琥珀酸)脱氢 生成延胡索酸 二.酶构象改变对活性的影响 ——别构酶 别构调控是指酶分子的非催化部位与 某些化合物可逆的非共价 结合后发生构象的改变， 进而改变酶活性状态。 具有这种调节作用的 酶称为别构酶 （allosericenzyme）。 作用机理 别构酶有在空间上分开的调节部位 和底物结合部位；效应物通过与调 节部位的结合，改变整个酶分子的 构象来影响底物同酶的结合。 产生两种效应： 正协同效应 负协同效应 响 影 的 性 活 和 构 结 的 酶 对 物 节 调 正 天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）的结构 （A为俯视图B为侧视图） ATP是酶的 别构激活剂 CTP使T态更稳定 CTP稳定T态， ATP稳定R， CTP稳定T态， ATP稳定R， 使底物难结合。 使底物易结合