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第三章 蛋白质 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺等高达80％。 3 氧化供能作用 第一节 氨基酸（Amino acids） 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 一、氨基酸的结构与分类 （2）除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子, A. 氨基酸都具有旋光性； B. 每一种氨基酸都具有右旋(D)-型和左旋（L）-型两种立体异构体。 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。 α－氨基酸的通式 按氨基酸的Ｒ基团的极性可分四类: A．非极性中性（8种） 丙 、苯丙 、缬、亮、异亮、蛋、脯、色 有一个非极性的侧链 B．极性不带电（7种） 丝 、甘、苏 、酪 、半胱、谷氨酰胺、天冬酰胺 侧链含极性基团 另外： 1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸 2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在 二、氨基酸的理化性质 １．溶解度 溶于水，其中天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、酪氨酸溶解度较低 所有的氨基酸都溶于酸和碱的溶液 ２．熔点　　 具有较高的熔点，一般＞200℃；个别＞300℃ 3.疏水性 非极性基团所具有的性质 氨基酸侧链的疏水性可用氨基酸从乙醇中转移到水中的自由能变化表示 4.与亚硝酸反应（樊氏）测定方法P51 氨基酸与亚硝酸作用可生成相应的羟基酸并释放出N2。 此性质可测定氨基酸的含量。 6. 与金属离子反应 许多重金属离子都能和氨基酸的羧基、氨基、硫氢基（—SH）反应生成不可解离的螯合物 应用: 临床医学的解救重金属中毒病人，可用高蛋白食物先灌肠如牛奶，豆浆等，然后再洗胃。 第二节 蛋白质的分类和结构 一、蛋白质的分类 （一 ） 按组成分 1.简单蛋白质: 水解产物全部为氨基酸 如清蛋白、球蛋白 2.结合蛋白质 : 水解产物中除了氨基酸外，还有 其它非蛋白质的成分 如脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白 3、衍生蛋白质：用酶或化学方法处理蛋白质后 得到的相应产物。 （二 ） 按形状分 1. 球形蛋白质：粘度小，溶解性好，结构复杂 自然界绝大多数的蛋白质属于球状蛋白 血红、肌红、球、清蛋白及酶类等 2. 纤维状蛋白质：粘度大，溶解性差 肌纤维、胶原、网状、角蛋白(存在于脊椎动物皮肤、毛发和指甲等部位)等 （三 ） 按生物功能分 1.活性蛋白质: 具有生物活性的蛋白质 酶、免疫蛋白质、受体蛋白、贮运蛋白等。 2.非活性蛋白质: 支撑或保护作用的蛋白质 胶原蛋白质、网状蛋白质、弹性蛋白质、角蛋白质和丝心蛋白质。 1. 一级结构 指由共价键结合在一起的氨基酸残基的排列顺序。 氨基酸排列顺序— 一级结构 2. 二级结构 指多肽链错助氢键作用排列成为沿一个方向、具有周期性结构的构象。 主链上原子的空间排列——二级结构 其排列方式有： α—螺旋三维结构(A、 B、 Z型) ：链内形成氢键的结果 β—折叠结构 ：链间形成氢键的结果，必须是两条链或以上的 β—弯曲（转角）结构 无规卷曲 3、三级结构 多肽链借助各种作用力，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。 由二级结构形成