生物化学之蛋白质化学.pptVIP

蛋白质化学;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学重要性;1）作为生物催化剂（酶）：最重要的功能 2）代谢调节：胰岛素、反式作用因子 3）防御和进攻：免疫球蛋白、毒素 4）物质的转运和存储：血红蛋白、铁蛋白、卵清蛋白 5）运动：肌动蛋白、肌球蛋白、微管蛋白 6）结构组分：角蛋白、胶原蛋白 7）细胞间信息传递：受体以及整个传导途径的组分;蛋白质的分子组成;一、 组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;二、氨基酸（amino acid) —— 组成???白质的基本单位;H;非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;甘氨酸 glycine Gly G 5.97;色氨酸 tryptophan Try W 5.89;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;四、氨基酸的理化性质;pH=pI;2. 紫外吸收 ;3. 茚三酮反应 ;茚三酮 氨基酸 茚三酮(还原型) 醛;五、蛋白质的分类 ;蛋白质的分子结构;;一、肽;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;二、蛋白质是一种大分子肽;N末端;三、 常见的生物活性肽;GSH过氧化物酶;定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，决定其高级结构。;三、蛋白质的二级结构;（一）肽单元; 蛋白质二级结构的主要形式;（二） ?-螺旋;（三）?-折叠;（四）?-转角和无规卷曲;;;四、蛋白质的三级结构;; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;蛋白质结构与功能的关系;（一）一级结构决定空间构象; 天然状态，有催化活性;同源蛋白质的序列同源现象 不同物种的同源蛋白质往往序列非常相似 不变残基与可变残基 蛋白质里面各个氨基酸残基对于蛋白质功能的作用是不同 的，分不变残基和可变残基;（三）改变蛋白质的序列可影响功能;（一）不同蛋白质的构象不同，性质和功能也不同 纤维蛋白质和球状蛋白质：纤维蛋白质结构简单，不溶于水，多作为结构组分；球状蛋白质一般易溶于水，多担负重要的生物学功能。;（二）蛋白质可以通过改变构象而改变活性;（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在PrPsc的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;普里朊(普利子蛋白，prion)的两种形式，正常（左）和变异（右）;第四节;（一）蛋白质的两性电离 ;（二）蛋白质的紫外吸收;（三）蛋白质的呈色反应;二、大分子性质;透析(dialysis):;２、沉降与沉降系数;３、蛋白质溶液是胶体溶液 ;+;４、蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;５、蛋白质的变性、复性和凝固 ; 造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 ; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。如高温、紫外、酒精等。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。;* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。