分子振动光谱---红外光谱与拉曼光谱.ppt

* * Two wavelength source case Broadband source interferogram * We can rewrite this to something more familiar: A Fourier Transform! * Sample preparation for IR 1. Solution: solvent, cell, concentration 2. Solid: KBr,石蜡 3. Gas: 弯曲, 1595cm-1 * 吸收强度 结构因素 结构的对称性越高,吸收越弱 环境因素 氢键 ?= 2? 1 k ? * 红外光谱振动光谱信息与主要参量 红外光谱是红外吸收随入射光波数变化的曲线. 吸收带的位置nmax , cm-1 由于消光系数对环境敏感，特征基团在不同分子中波动很大，因此红外的谱峰强度只用强strong中meso、弱weak表示。 * Application * H2O protein 紫外 吸收谱 红外光谱 * Cefradine 头孢拉定 * Melamine * 　武汉理工大学材料研究与测试中心 * 光学异构体 * Application in biosystem 吸收带 cm-1 振动模式指认 酰胺A 3300 N-H伸缩振动 酰胺B 3100 酰胺Ⅱ的一次泛频，费米共振 酰胺Ⅰ 1660 C=O伸缩振动 酰胺Ⅱ 1570 N-H面内弯曲振动和C-N伸缩振动 酰胺Ⅲ 1300 C-N伸缩振动和N-H面内弯曲振动 酰胺Ⅳ 630 O=C-N面内弯曲振动 酰胺Ⅴ 730 N-H面外弯曲振动 酰胺Ⅵ 600 C=O面外弯曲振动 酰胺Ⅰ带80%来自于C=O基的弱伸缩振动和C=O旁的C-N伸缩振动以及N-H平面内弯曲振动的偶合 * cm-1 对应二级结构 1624±4 伸展肽链 1631±3 伸展肽链 1637±3 伸展肽链 1645±4 无规卷曲 1653±4 螺 旋 1663±4 转 角 1671±3 转 角 1675±5 伸展肽链 1683±2 转 角 1689±2 转 角 1694±2 转 角 * J Pept. Res., 2002 Application in biosystem * 抗氧化剂对A?1-40结构的影响 庾照学等,中国病理生理杂志,2000,16 FT - IR spectra of A?1 - 40 in PBS(pH7. 4) for 30min FT - IR spectra of A?1 - 40 in PBS(pH7. 4) for 7 days * FT - IR spectra of A?1 - 40 in PBS(pH7. 4) for 7 days FT- IR spectra of A?1 - 40 in PBS(pH7. 4) with TA9901 for 7 days (percent ratio : A?1 – 40 :TA9901 = 1∶1) * 衰 减 全 反 射 红 外 光 谱 ?研究人乳腺癌组织 A1635/A1652 A1625/A1652 A1645/A1652 A1662/A1652 A1682/A1652 benign 0.98 0.65 0.64 0.49 0.17 malignant 0.43 0.23 0.56 0.37 0.09 * Conformational transition: from alpha-helix rich to beta-sheet rich PrPc PrPsc Scout * Image * 红外摄影 * Lipids (cell walls) Nucleic acids (DNA, RNA)  Proteins Each of these major classes of cellular components have distinct IR markers Infrared spectra are obtained from individual living cells. Infrared Spectromicroscopy of Individual Living Cells * 脑功能成像 * Raman spectroscopy * hn hn’ = n’ Rayleigh scattering Prof. C.V. Raman n ? n’ Raman scattering * 瑞利 散射 电子基态 电子激 发 态 反 Stokes 线 虚能态 Stokes线 IR Virtual state * 1). 在示意图中斯托克斯线和