2018考研西医综合基础复习笔记：生物化学篇（6）.docxVIP

　　结合酶酶蛋白决定反应的特异性;　　辅助因子决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。　　可分为辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。　　辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。　　酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。　　二、酶的活性中心　　酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。　　对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。　　但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。　　三、酶反应动力学　　酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、、温度、激动剂和抑制剂等。　　1、底物浓度　　1在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。　　2米氏方程式　　=[]+[]　　米氏常数值等于酶促反应速度为速度一半时的底物浓度。　　值愈小，酶与底物的亲和力愈大。　　值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、、离子强度有关，与酶的浓度无关。　　是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。　　2、酶浓度　　在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反