Fe和血红蛋白医疗课件.pptVIP

Fe和血红蛋白医疗课件 内容提要：二价铁和卟啉形成的金属卟啉配合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮原子形成孔洞血红蛋白的分子排列紧密，肽链折叠成球型，血红素被包在蛋白质链中，蛋白质链上很多氨基酸的疏水性Ｒ基位于链的内侧，高自旋二价铁的电子状态为d6若为高自旋状态,有4个不成对的电子,电子分占5个轨道,使离子的半径较大.由于有成单的电子,配合物应是顺磁性的 3个轨道中,Fe2+的离子半径相对较小.高自旋的二价铁离子半径较大为92pm.不能进入卟啉环的4个氮原子之间,低自旋的的二价铁离子的离子半径为75pm. 关键字：血红蛋白 铁 卟啉 FeO2 载氧体 第一节　铁参与形成血红蛋白　 　血红蛋白是人体血液的重要组成部分，血红蛋白中含有血红素，它是二价铁和卟啉形成的金属卟啉配合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮原子形成孔洞，这些孔洞对于第一过渡元素金属离子的大小合适，易形成配合物。这是铁参与形成血红蛋白的一个原因，它也为今后人造载氧体的研究指明一定方向。卟啉能失去两个质子形成－２价阴离子，它与二价铁形成配合物总体上保持电中性，其中四个氮原子与铁配位 4Fe2+ + 4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O Fe 3+ + K+ + [Fe(CN)6 ]4- = Fe(CN)6Fe]↓ 　实验过程：取鸡血（猪血）约两毫升加入百分之十的盐酸两毫升震荡，倒入坩埚加热，至水分蒸发完全冷却后，取干燥粉末适量加入另一支试管滴３－５滴亚铁氰化钾，可以看到生成蓝色的K[Fe(CN)6Fe]沉淀，说明血红蛋白中含有铁元素。 第二节　铁在血红蛋白中的存在价态 血红蛋白中的二价铁是很稳定的，原因就在于血红蛋白的分子排列紧密，肽链折叠成球型，而血红素被包在蛋白质链中，蛋白质链上很多氨基酸的疏水性Ｒ基位于链的内侧，而血红素集团刚好处于它们形成的疏水性口袋中,唯有卟啉环的一侧露在口袋的外面，在血红蛋白链中，一方面，氨基酸的疏水性集团指向内侧给血红素造成“油状”环境；另一方面，亲水性的集团指向外侧，使血红蛋白成为水溶性物质。亲脂的氧分子能自由的进入口袋和二价铁结合成为氧和血红蛋白，由于疏水性R基的阻挡，亲水性或极性的水分子和氧化剂不易进入口袋. 4Fe2+ + 4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O 第三节 Fe2+在输氧和载氧过程中的作用  血红蛋白的二价铁离子,在未和氧分子结合时是五配位的,第六个配位位置暂空,这时的二价铁离子具有高自旋的电子结构，过渡金属的自旋状态与配位场的强弱有关,在强场的作用下,一般是低自旋,电子云相对集中,配体与中心结合紧密.在弱场的作用下,一般是高自旋.二价铁的电子状态为d6若为高自旋状态,只有4个不成对的电子,电子分占5个轨道,使离子的半径较大.而O2是一个相对较好的配体.当血红素中第六个配位结合一个氧分子后配位场增强,Fe2+由高自旋状态转变为低自旋状态. 在场的作用下，二价铁发生d轨道分裂，有的能量升高，有的能量降低，d轨道不再是简并轨道，必然造成d轨道的电子重排，六个电子排在能量较低的三个轨道中，空出两个d轨道，与4s、4p轨道共同组成杂化轨道，形成d2sp3的八面体六配位的配合物。 由于低自旋Fe2+电子只集中在3个轨道中,因此Fe2+的离子半径相对较小.高自旋的二价铁离子半径较大为92pm.不能进入卟啉环的4个氮原子之间,高出卟啉环的平面.低自旋的的二价铁离子的离子半径为75pm.因此它能下落到卟啉环的平面中.使整个氧合血红蛋白处于一个较平稳的状态,