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第五章 酶化学 学习指导 1、了解酶的化学本质和催化作用的特点，酶的组成和国际系统分类。 2、掌握酶结构与功能之间的关系，掌握有关基本概念：必需基团、酶原激活的本质、活性中心、调节酶及静态酶的聚合和解聚；了解共价修饰的概念。 3、掌酶促反应具有高效率和专一性的机理。 4、掌握米氏方程、Km值的意义、求法及应用掌握有关理化因素对酶促反应速度的影响及有关的基本概念。 5、理解酶活力单位的涵义，掌握酶活力的概念，了解测定酶活力的方法。 第一节 概述 一、酶的概念 1、酶的概念——酶是生物催化剂 （1）所有的酶均由生物体产生，所有的生物体都产生酶 （2）酶和生命活动密切相关 ① 几乎所有的生命活动或过程都有酶参加 ② 生物进化和组织分化的基础 鸟嘌呤的分解代谢： 鸟嘌呤脱氢酶 鸟嘌呤 黄嘌呤 人、灵长类 黄嘌呤氧化酶 尿酸 其他哺乳动物 尿酸酶 尿囊素 硬骨鱼类 尿囊素酶 尿囊酸 其他鱼类、两栖类 尿囊酸酶 尿素 2、酶的化学本质——大多数酶是蛋白质 依据： 二、酶的催化特性 （3）反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 （4）酶的催化活性是受到调节和控制的 如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。 结合酶 (conjugated enzyme) *各部分在催化反应中的作用 酶蛋白决定酶作用的专一性 辅因子参与化学反应，决定酶促反应的类型 （1）．分类: 6大类酶，氧化还原、转移、水解、 裂合、异构、合成 （2）．编号: 用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开，前面冠以EC（为Enzyme Commission）。 EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC 1.1.1.1 第一个数字：6大类，指明反应性质 第二个数字：底物中被作用的基团或键的特点（亚类） 第三个数字：参加反应的底物的性质，或酶促反应作用的某一具体化学键，更精确地表示底物的性质（亚亚类） 第四个数字：该种酶的序号 (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase AH2 + B ==== A + BH2 乳酸脱氢酶 A—B + C === A + C—B 谷丙转氨酶 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 A—B + HOH　→　AOH + BH 如：脂酶(Lipase) 催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 AB ==== A + B 如：延胡索酸水合酶 催化各种同分异构体的相互转化 A====B 如：葡萄糖异构酶 (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分子合成大分子的反应。 A + B + ATP + H-O-H ? A ? B + ADP +Pi 丙酮酸羧化酶 ATP + 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸+ ADP+Pi 酶的编号（乳酸脱氢酶为例） 第二节 酶的结构与功能的关系 一、酶的一级结构与催化功能的关系 2、酶原激活 3、共价修饰——寻找必需基团的有效方法 二、酶的活性与其高级结构的关系 活性中心内的必需基团 （2）活性中心是由高级结构形成 单纯酶：活性中心是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团。 结合酶：活性中心主要是辅因子，以及与其紧密偶联的蛋白质的结构区域。 对于寡聚酶则可能有聚合在一起的几个亚基上的几个相距远的氨基酸残基组成。 （3）其他部位的作用 为使催化基团和结合基团聚集起来，为酶活性中心的形成提供结构基础。 ——酶的高级结构对保证其活力来说，比一级结构更重要。 2、二、三级结构与酶活性的关系——牛胰核糖核酸酶折合实验 3、聚合与解聚——四级结构与酶活性的关系 4、同工酶 （1）同工酶的概念： （2）同工酶的结构和功能 非活性中心部分不同