东北农业大学食品科学与工程食品生物化学绪论第二章蛋白质.ppt

食 品 生 物 化 学Food;食品生物化学讲授内容第一章 ;第七章 糖类代谢第八章 脂;生物化学的概念：生物化学是在分;生物化学的研究内容静态生化：各;生物化学与其它学科的关系生物化;生物化学的学科地位和重要性生物;生物化学的发展 在这些分子中;1897年 Buchner 发;我国生物化学重大发展年代表19;Recommended Rea;第二章 蛋白质第一节 蛋白质通;第一节 蛋白质通论一 蛋白质概;3 元素组成蛋白质主要元素组成;二 蛋白质的分类1 分类依据：;（1）根据分子形状球状蛋白(g;无标题;（2）根据溶解度;（3）根据组成单纯蛋白质(si;无标题;血红蛋白;三 蛋白质的生物学功能（一）蛋;7 代谢调节功能：钙调蛋白 8;第二节 氨基酸蛋白质的基本单位;一 氨基酸的结构特征氨基酸：含;α-氨基和α-羧基连在同一碳原;氨基酸两性离子形式（解离形式，;除甘氨酸以外，其余氨基酸的α碳;无标题;天然蛋白质中的所有氨基酸都是L;二 常见氨基酸—20种构成蛋白;三 氨基酸的分类（一）根据酸碱;（三）根据R-基的极性 ;无标题;无标题;无标题;非蛋白质氨基酸约180种，多是;四 氨基酸的性质氨基酸的物理性;无标题;（一）两性性质-氨基酸是弱两性;无标题;等电点（iso’electri;pH = pI 净电荷=0位;不同的氨基酸，由于R基结构的不;（二）紫外吸收-芳香族AA具有;Try、Tyr、Phe的紫外吸;无标题;凯氏定氮法样品与硫酸一同加热消;Lowry法蛋白质与Cu2+反;（三）化学性质—氨基酸的一些特;（4）酰化反应（5）成盐反应：;3 由α-氨基和α-羧基共同参;氨基酸与茚三酮反应+3H20茚;4 侧链R基参与的反应（1）;（2）羟基：与酸生成酯;第三节 肽一 肽的概念肽：氨基;1 结构C-N具有部分双键性质;无标题;肽链（peptide chai;2 肽与氨基酸的区别肽含有侧链;二 生物活性肽bio’acti;抗菌肽：是抗生素（antibi;第四节 蛋白质的结构与功能初级;一 蛋白质的一级结构1 一级结;（2）维持一级结构的化学键 ：;命名举例（甲硫脑啡肽）中文氨基;2 一级结构的测定基本策略(b;将肽段顺序进行叠联以确定完整的;（1）肽链末端分析 N-;C-末端测定：肼解法羧肽酶法：;（3）肽链的部分水解和肽段（p;（4）肽段的氨基酸顺序测定：E;牛胰岛素的结构含有51个氨基酸;二 ??白质的高级结构又称为构象;三级结构(tertiary ;疏水作用力：非极性基团产生，对;无标题;（3）肽链的空间构象原则肽单位;肽单位的特征（肽链空间结构原则;肽单位是刚性平面结构。这就是说;多肽链上绝大多数肽单位，其C=;单位平面结构有一定的键长、键角;二面角 ;2 二级结构：多肽链本身的折叠;（1） α-螺旋 (α- he;②每一个φ角等于-57°，每一;③相邻螺圈之间形成链内氢键。即;④多数为右手螺旋（较稳定），亦;⑤与α-碳原子相连的R侧链，位;氨基酸的组成和排列顺序：不同氨;（2） β-折叠片 (β-pl;无标题;为什么折叠为了在相邻主链骨架之;（3） β-转角 (β-tur;无标题;（4） 无规卷曲 (自由回转，;无规则卷曲示意图无规则卷曲细胞;超二级结构：蛋白质中相邻的二级;超二级结构类型βββαα1 ;（6） 结构域 (supers;?-螺旋?-转角?-折叠二硫键;两个铁原子蚯蚓血红蛋白中四个?;α+β结构域乳酸脱氢酶结构域1;3 三级结构：一条多肽链在二级;肌红蛋白三级结构;核糖核酸酶三级结构示意图 ;4 四级结构四级结构：由两条或;无标题;烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的;无标题;二 蛋白质结构与功能的统一性1;无标题;不同生物与人的Cytc的AA差;不同生物来源的细胞色素c中不变;(2)同种蛋白质中氨基酸顺序的;正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描;无标题;(3)一级结构的局部断裂与蛋白;猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意;2 蛋白质空间结构与功能的关系;血红蛋白输氧功能和构象变化O2;协同效应(cooperativ;蛋白变性后的表现物理、化学性质;蛋白质的变性有可逆变性和不可逆;核糖核酸酶变性与复性Nativ;第五节 蛋白质的性质一 蛋白质;二 蛋白质的两性解离和等电点1;无标题;2 等电点－在pI时蛋白质的;蛋白质两性解离性质和等电点pH;pH = pI 净电荷=0 ;蛋白质在等电点时的性质 溶;无标题;三 蛋白质的胶体（colloi;2 渗析－蛋白质的渗析和超滤蛋;无标题;四 蛋白质的沉淀作用（prec;2 沉淀方法－盐析常用蛋白质溶;1 盐析 2 加酸或碱沉淀蛋白;五 蛋白质的变性作用1 变性的;六 蛋白质的颜色反应;双缩脲反应（biuret re