酶与维生素教学案例.ppt

3 酶与维生素;3.1 酶的概述;酶（enzyme）是活细胞内产生的在细胞内外均具有催化功能和活性的生物分子，又称为生物催化剂。 除少数具有催化功能的RNA和DNA外，绝大多数酶都是蛋白质。蛋白质成分的酶是酶的主体。 几乎所有的生物化学反应都是在酶的催化下进行的，可以说没有酶就没有生命。;具有催化功能的RNA称为核酶；具有催化功能的DNA称为脱氧核酶。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 被酶的催化而发生化学变化的物质，称为底物substrate。 ;国际酶学委员会规定，按照酶促反应的性质，把酶分为六大类： 氧化还原酶类 转移酶类 水解酶类 裂解酶类 异构酶类 合成酶类;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的水解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的酯的水解反应：;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A－B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 + H2O 草酰乙酸;酶的命名方法主要分为习惯命名法和系统命名法。 习惯命名法 一般按照底物加反应类别来命名：蛋白水解酶、乳酸脱氢酶等； 有些直接以底物来命名：蔗糖酶、胆碱酯酶、蛋白酶； 有些在底物名称前冠以酶的来源：唾液淀粉酶、血清谷-丙转氨酶。 系统命名法 为避免一种酶有几种名称或不同酶用同一名称而提出。 根据酶的分类进行系统编号，包括酶的系统名和4个阿拉伯数字表示分类编号。酶的EC编号由4个数字组成，中间用“·”隔开，每一个数字表示不同的含意。;;3.2 酶催化作用的特性;3.2.1 酶具有高度专一性;3.2.2 酶具有极高的催化效率;3.2.3 酶活性的可调节性;3.2.4 酶活性的不稳定性;3.3 酶的组成;按酶的化学组成分类;3.4 单体酶、寡聚酶、多酶复合体;根据酶的分子结构特点分类;多酶复合体-multienzyme complex：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。 有利于提高催化效率，同时利于对酶的调控。 大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成： ①丙酮酸脱氢酶（E1） ②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） ③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）;3.5 酶分子的活性中心及其催化作用机制;3.5.2 酶的催化作用机制 锁与钥匙学说（1894年Emil Fischer） lock and key或模板学说（temolate）：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，形状正好互补。 可以解释酶的立体异构专一性、酶与底物的结合和催化。 无法解释酶的多底物现象、酶对正反可逆反应的催化。;;中间产物学说 酶（E）与底物（S）先络合成一个中间复合物（ES），然后ES进一步分解成产物（P）和酶（E） 。 中间产物不稳定，较难获得，但是实验已经证明了ES复合物的存在。;诱导契合学说_induced fit 酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是酶分子与底物分子接近时，酶蛋白质受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，进行反应。 ;;3.6 酶促反应动力学;3.6.1 酶浓度对酶促反应速度的影响;把酶促反应分为两个阶段： 酶底物结合阶段、催化反应阶段。;3.6.2 底物浓度对酶促反应速度的影响;;米氏方程 ;关于米氏常数Km的几点说明;Km和Vmax的求解方法;斜率=Km/Vmax;;3.6.3 温度对酶促反应速度的影响;3.6.4 pH对酶促反应速度的影响;3.6.5 激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响;3.6.5.1 可逆抑制作用;竞争性抑制 底物的结构类似物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。 增加底物浓度可以解除抑制;;;竞争性抑制曲线;2.非竞争性抑制;抑制剂与酶活