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“C、H、O、N”-“C、H、O、N、S”; 微量元素删掉“S”。 * (g)-(g%); * * “蛋 白质”-“蛋白质”; * β-折叠的走向示意图 2.β-折叠 第二章 3.β-转角 (一)蛋白质的二级结构 第二章 4.无规卷曲 (一)蛋白质的二级结构 第二章 模体 定义:是具有特殊功能的超二级结构,它是由两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。 蛋白质的超二级结构 钙结合蛋白 锌指结构 第二章 蛋白激酶结构 无规卷曲 α-螺旋 β-折叠 β-转角 (一)蛋白质的二级结构 第二章 (二)蛋白质的三级结构 定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置 化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力以及二 硫键等 蛋白质只有具有完整的三级结构,才具有全部的生物 学功能。 第二章 疏水键是维系蛋白质三级结构稳定的最主要的作用力 (二)蛋白质的三级结构 第二章 肌红蛋白结构域 结构域 分子量较大的蛋白质在形成三级结构时,肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成能发挥生物学功能的特定区域 (三)蛋白质的四级结构 定义:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触 部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构 化学键:亚基之间的结合力主要是疏水键、氢键和离子键 亚基:蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能。每一条多肽链都有完整的三级结构,称为亚基 第二章 蛋白质的一级至四级结构 第二章 (一)蛋白质一级结构与功能的关系 三、蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质一级结构是空间构象的基础,也是蛋白质 行使功能的基础 一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似 一级结构关键氨基酸改变,功能或活性改变 第二章 由蛋白质分子结构发生变异所导致的疾病 称为分子病 镰刀状红细胞贫血 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Glu · Glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Val · Glu · · · · ·C(146) (一)蛋白质一级结构与功能的关系 第二章 (二)蛋白质空间结构与功能的关系 空间结构是蛋白质功能的基础,相似的空间结构 有着相似的功能 肌红蛋白与血红蛋白的结构 第二章 蛋白质的空间构象发生改变导致的疾病称为蛋 白质的构象病 蛋白质错误折叠后相互聚集,表现为蛋白质淀 粉样纤维沉淀的病理改变 疾病:人纹状体脊髓变性病、亨廷顿舞蹈病、 疯牛病及阿尔茨海默病等 (二)蛋白质空间结构与功能的关系 第二章 第三节 蛋白质的理化性质 蛋白质的两性解离和等电点 1 蛋白质的高分子性质 2 蛋白质的变性 3 蛋白质的沉淀与凝固 4 蛋白质的紫外吸收性质 5 第二章 蛋白质分子在一定的溶液pH条件下都可解离成 带负电荷或正电荷的基团,故称两性解离。 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、 负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷 为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 一、蛋白质的两性解离和等电点 第二章 Pr NH3+ COO- pH=pI pHpI +OH- +H+ +OH- +H+ pHpI 兼性离子 阳离子 阴离子 Pr NH2 COO- Pr NH3+ COOH 利用蛋白质两性解离的性质,可通过电泳、层析 等方法将不同蛋白质分离、纯化 一、蛋白质的两性解离和等电点 第二章 二、蛋白质的高分子性质 蛋白质属于生物大分子,分子量在104~106kD, 其分子的直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。 蛋白质胶体溶液稳定的因素:水化膜和同种电荷 透析:蛋白质不能透过半透膜,将含有小分子 杂质的蛋白质溶液放在半透膜制成的透析袋内, 杂质即可透过半透膜渗出袋外而与蛋白质分离。 血
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