生物化学纲要.docVIP

第二章　　　　蛋白质化学目的要求：1学习蛋白质的组成、结构及理化性质2 熟悉蛋白质结构与功能的关系3了解蛋白质的功能 及蛋白质的分类教学内容：1蛋白质的化学组成、元素组成、基本结构、氨基酸的结构、分类和理化性质 2 蛋白质的结构、肽键、多肽链、生物活性肽、蛋白质的一级结构、空间结构、肽单元、亚基3蛋白质结构和功能的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系、变构效应4 蛋白质理化性质：两性电离及等电点、电泳、高分子性质5血浆蛋白质主要功能、血浆酶白质的分类：根据分子的组成：分子形态、功能习题：*1蛋白质基本组成单位、连接键是什么？蛋白质空间结构分几级，各是什么？维持蛋白质空间结构的化学键是什么2什么是蛋白质变性？蛋白质变性后性质会有哪些变化？*3什么是蛋白质的PI？蛋白质带电性质与环境PH的关系？*4稳定蛋白质胶体溶液的因素是什么？第三章　酶目的要求：1掌握酶概念、组成、结构2 掌握酶促反应动力学3熟悉维生素与辅酶的关系4了解酶的作用机理及多酶体系的调节5了解酶的分类、命名及酶在医学中的应用教学内容：1 酶的概念、催化特点、作用的专一性2 酶的作用机理、中间复合物学说3分类命名4分子组成、单纯酶、结合酶、活性中心、必需基团、酶原及酶的激活5　B族维生素与辅酶6 酶促反应动力学。底物浓度的影响、米氏方程和Km、PH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂7多酶体系调节、别构调节、共价调节8 酶与临床、酶与疾病习题：*1酶催化反应的特点是什么？*2全酶由什么组成？各有何作用？3什么是：酶的活性中心、必需基团，酶原和酶原激活，同工酶及检测同工酶的意义，别构调节及别构酶，共价修饰及其特点。4比较酶的竞争抑制和非竞争抑制的特点*5酶与维生素：水溶性维生素名称，辅酶形式，是什么酶的辅酶。*6调节细胞内酶活力的方式有哪些？各有何特点？ 生物化学纲要第四章 糖代谢目的要求：1 掌握糖分解代谢时各条途径、限速酶、能量与消耗2掌握糖原合成、分解、糖异生的概念和生理意义3 熟悉血糖浓度的调节及血糖浓度检测的意义4了解糖在体内消化和吸收及生理功能5 了解糖代谢的障碍、糖尿病6 掌握三羧酸循环主过程及生理意义教学要求：1 糖的消化吸收2糖的分解代谢，糖的酵解有氧氧化，磷酸戊糖途径3糖的储存动员. 糖元的合成分解.糖异生途径. 糖储存与动员生理意义4血糖来源，去路及调节.高血糖及低血糖.耐糖玖泉及耐糖曲线习题：*1体内糖分解代谢途径有哪些？各有何作用？2　　　　糖酵解途经由什么分解成什么？*3糖的有氧氧化分哪几阶段，限速酶有哪些？4TAC特点是什么？一对氢进入TAC经几次脱氢，几次脱羧，彻底氧化分解产生多少ATP？*5写出下列途径的意义：糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途经*6生糖物质有哪些？乳酸如何异生成糖？7糖原在哪生成，参与糖原合成的物质有哪些，限速酶是什么？*8肝、肌糖原有何作用？糖原分解的限速酶及催化生成的产物是什么？9写出UDPG、NADPH名称及作用10红细胞糖代谢的特点，NADPH、 GSH在红细胞中的作用。*11概念：糖酵解、血糖、糖的有氧氧化、糖异生*12血糖来源与去路，调节血糖的激素有哪些？若升高或降低血糖可通过哪些激素和途径？13、乙酰CoA的来源与去路第五章　　　　生物氧化目的与要求：1掌握机体中能量生成的二种方式及电子传递链　2熟悉影响氧化磷酸化的因素3了解代谢途径的概念及能量的释放.能量的转移贮存教学内容1体内ATP生成两种方式；底物水平磷酸化，氧化磷酸化2电子传递链、线粒体外NADH的氧化磷酸化3影响氧化磷酸化的因素，NADH　ATP甲状腺素.抑制剂习题：*1概念：生物氧化、生物转化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化2构成呼吸链的成分有哪些？*线粒体内有哪几条呼吸链，叫什么？*3琥珀酸或苹果酸脱下的氢进入哪条呼吸链，如何产能，指出ATP偶联部位。*4体内ATP生成的方式有哪些？了解高能化合物如磷酸肌酸的作用。非线粒体氧化酶体系的作用是什么？5呼吸链电子阻断剂和解偶联剂的作用是什么？CO中毒的机制是什么？6了解：自由基、超氧离子、超氧化物岐化酶作用7、能进行生物转化组织，生物转化的意义，进行生物转化的反应类型。　　　　　　　第六章　　　 脂类代谢目的要求：1 掌握脂肪分解代谢途径，酮体生成及利用2 掌握血浆脂蛋白种类和功