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?? ? ?? ? 生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均 16%，即 1g 氮相 当于 6.25g 蛋白质。6.25 称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量 × 6.25 蛋白质紫外吸收在 280nm，含 3 种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的 pH 值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任 何一极移动，此时溶液的 pH 叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色 物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于 C-N 键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的 6 个原子处于同一平面， 称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1） 谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱 氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称 GSH。由于 GSH 含有一个活泼的巯基， 可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处 在活性状态。 寡肽：10 个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10 个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲， 折叠，转角等形成的空间构象。 ?? ?  螺旋的结构特点： 以肽键平面为单位，以 碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平 行。 每 3.6 个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为 0.54nm，每个氨基酸上升 0.15nm。 每一个氨基酸残基中的 NH 和前面相隔三个残基的 C=O 之间形成氢键，氢键的方 4） 向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力 肽链中的氨基酸 R 基侧链分布在螺旋的外侧，R 基团的大小、性状及带电荷情况都 对螺旋的形成与稳定起作用。 蛋白质的三级结构：球状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的 基础上，组装而成的完整的结构单位称三级结构。次级键。 蛋白质的四级结构：许多蛋白质由两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成，其中每一 个亚单位称为亚基。亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。 结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立 的区域，在组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫 结构域。 蛋白质的变性：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物 学活性的丧失，此过程称蛋白质的变性。 变性的标志：生物活性丧失/疏水基团外露，分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 变形后果：维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂，引起蛋白质二、三、四级结 构的破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。 变性因素： 1．物理因素：加热、剧烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。 2．化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍b-、硫 基乙醇、去污剂等。 二、酶 大多数的酶是蛋白质，也有一些 RNA 具有催化功能，称为核酶。 酶：有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂（绝大多数是蛋白质）。 酶的特点：1）高效性 2）专一性 3）容易失活 4）容易调控 酶的化学本质：对酶进行酸碱水解处理，水解的最终产物经分析为氨基酸；用蛋白质的变 性剂处理酶可使酶失活；酶和其他蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。 酶的化学组成：酶可分为单纯蛋白质（仅由氨基酸残基组成）与缀合蛋白质（除氨基酸残 基外还有金属离子、有机小分子等化学成分，又称全酶）。 全酶：全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。脱辅酶和辅因子单独 存在时均无催化活性，只有由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。属于有机分子的 辅因子称为辅酶。与脱辅酶结合强叫辅基，结合松弛叫辅酶。 透析可去除的小分子有机物（辅酶） 透析去不掉的（辅基） 酶的类型： 单体酶（三级结构）：只有一条肽链的酶称为单体酶。属于这类酶为数不多，而且常常为 水解酶。 寡聚酶（四级结构）：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。 多酶复合物：几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。 酶的活性部位： 必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。 活性中心（active site）：有些必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此 靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化成 产物。 结合基团（专一性）：作用是与底物结