第六章酶促反应动力学.pptxVIP

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  • 2020-05-02 发布于上海
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第六章酶促反应动力学第六章 酶促反应动力学 酶促反应动力学是研究酶促反应速度及影响 此速度的各种因素的科学: 酶促反应的速度方程-米氏方程 影响速度的各种因素:底物浓度; 酶浓度; pH; 温度 抑制剂; 激动剂.第一节 底物浓度对酶反应速率的影响在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比,表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值,几乎所有的酶都与底物结合后,反应速度达到最大值(Vmax),此时再增加底物浓度,反应速度不再增加,表现为零级反应。米氏学说的提出 E+S=ES=E+P E (酶enzyme) S (底物 substrate) ES(酶与底物复合物) P (product)k1kcatE+S ES E+PK-1提出“中间产物”假说解释这种现象底物浓度对酶反应速度的影响 V max酶被底物饱和时的反应速度.当底物浓度非常大时,反应速度接近一个恒定值Km的定义: 酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 S 米氏方程当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S]上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。Km 即为米氏常数,Vmax为最大反应速度米氏常数Km的意义不同的酶具有不同Km值,它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物,一

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