《生物化学》课件——蛋白质的结构与功能（人卫版）.ppt

蛋白质的复性（ renaturation ） 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复原有的构象和功能。 蛋白质的凝固作用 （coagulation） 蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后结成絮状的不溶解物，再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中 。 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 四、蛋白质的紫外吸收性质 蛋白质分子含有酪氨酸及色氨酸残基 ，具有紫外光吸收能力，最大吸收峰在280nm。 此特性测定280nm处的光吸收值常用于蛋白质含量的测定 五、蛋白质的呈色反应 蛋白质分子中的肽键及侧链上的各种特殊基团可以和有关试剂呈现一定的颜色反应，这些反应常被用于蛋白质的定性、定量分析。 1、茚三酮反应 α-氨基酸与水化茚三酮作用时，呈蓝色反应，由于 蛋白质是由α-氨基酸组成的，所以也呈此颜色反应。 2、双缩脲反应 在碱性条件下，蛋白质分子中的肽键可与硫酸铜形 成络合盐而呈现紫红色，称双缩脲反应。凡分子中含有 两个以上肽键的化合物都呈此反应。 3、酚试剂呈色反应 磷钨酸和磷钼酸能与蛋白质中的色氨酸及酪氨酸残 基反应生成兰色化合物。 第 四 节 Classification of protein 蛋 白 质 的 分类 一、根据蛋白质组成成分 1、单纯蛋白质 2、结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 二、根据蛋白质形状 1、纤维状蛋白质 2、球状蛋白质 三、按功能分类 1、活性蛋白质 2、非活性蛋白质 二、蛋白质的空间结构 蛋白质的空间结构 （conformation）： 蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系 。 蛋白质的分子形状、理化特性和生物学活性主要取决于它特定的空间结构。 蛋白质构象可分为主链构象和侧链构象 ： 主链构象是指多肽主链骨架上各原子（包括各氨基酸残基的α-碳原子及肽键有关原子）的排布及相互关系 。 侧链构象指各氨基酸残基侧链基团中原子的排布及彼此关系 （一）蛋白质的二级结构（secondary structure） 蛋白质的二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象。 在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在。 1．形成二级结构的基础 肽键具有部分双键的性质 ，不能自由旋转 与C-N相连的H和O为反式结构，而且C和N周围的3个键角之和均为360° 肽键平面 (peptide unit) ： 肽键中的C、O、 N、H四个原子和与它们相邻的两α碳原子处在同一个平面上 。 肽键平面随α-碳原子两侧单键的旋转而构成的排布是主链各种构象的结构基础。 肽键平面示意图 2．蛋白质二级结构的基本形式 1951年，Linus Pauling和Robort Corey根据X衍射图提出了两种多肽链中主链原子的周期性结构，称为α-螺旋和β-折叠，它们是蛋白质二级结构的主要形式。 （1）α-螺旋（α-helix）： α-螺旋是指多肽链中肽键平面通过α-碳原子的相对旋转，沿长轴方向按规律盘绕形成的一种紧密螺旋盘曲构象，是多肽链最简单的排列方式。 结构特征： ①多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相 互之间盘曲成稳固的右手螺旋； ②主链骨架围绕中心轴螺旋盘绕，每圈含有3.6个 氨基酸残基，螺距为0.54nm； ③相邻两圈螺旋之间借肽键中Ｃ＝Ｏ和Ｈ-Ｎ形成 许多链内的主链氢键，这是维持稳定α-螺旋构 象的主要次级键； ④侧链基团位于α-螺旋的外侧，其形状、大小及 电荷影响α-螺旋的形成和稳定。 目 录 结构特征： ①肽链伸展，肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面 间呈110°角； ②依靠不同肽链之间肽键的Ｃ＝Ｏ与Ｎ-Ｈ形成链间氢 键，使构象稳定； ③若干条或一条多肽链迂回形成若干肽段互相平行排列， 相邻主链氢键连结成片； ④侧链基团交替伸向片层的上方或下方，并与主链垂直； ⑤相邻肽链方向可呈逆向平行，亦可为顺向平行。 （2）β-折叠（β-pleated sheet） 为一种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构 。 ?-折叠 此外，还包括： （3）β-转角（β-turn） （4）不规则卷曲（random coil） （二）蛋白质的三级结构 （tertiary structure） 蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内