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生物化学复习 Biochemistry 生物化学（biochemistry）：是研究生物分子 和生命的化学反应的科学，是运用化学的原理在分子 水平上解释生命现象的科学。 ⑴生物分子的结构和功能 ⑵生物体的物质代谢、能量转换和代谢调节 ⑶遗传信息的传递及其调控 ? 1、蛋白质 ?9、糖的生物合成 ? 2、酶 ?10、脂类代谢 ? 3、核酸 ?11、氨基酸代谢 ? 4、糖 ?12、核苷酸代谢 ? 5、脂质与生物膜 ?13、物质代谢调节 ? 6、生物能学 ? 7、糖的分解代谢 ? 8、电子传递与氧化磷酸化 ? 核酸 ? 蛋白质（酶） ? 脂类 ? 结构 ? 糖类 ? 功能 ? 代谢调节 ? 性质 ? 分解 ? 合成 核酸 ? 结构 ? 功能 ? 性质 ? 分解 ? 合成 蛋白质（酶） ? 结构 ? 功能 ? 性质 ? 分解 ? 合成 脂类 ? 结构 ? 功能 ? 性质 ? 分解 ? 合成 脂肪酸β氧化和从头合成的区别 糖类 ? 结构 ? 功能 ? 性质 ? 分解? ? 合成? 蛋白质的结构 ? 氨基酸 一级结构 ?－螺旋 ? 蛋白质 二级结构 ?-折叠 ?-转角 无规律卷曲 超二级结构 结构域 三级结构 四级结构 稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓 弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范 德华力、疏水作用和盐键（离子键），此外还有共价 二硫键、酯键和配位键。 酶的功能 蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系 专一性 结构专一性 相对专一性 绝对专一性 键专一性 基团专一性 立体异构专一性 旋光异构专一性 几何异构专一性 按照化学组分分为 单纯酶 结合酶 酶蛋白 辅因子 辅酶 辅基 金属离子 结合部位：负责与底物的结合，决定酶的专一性 活性中心 催化部位：负责催化底物键的断裂形成新键，决定 酶的催化能力 蛋白质的性质 氨基酸的性质 两性解离与等电点 在280nm有最大光吸收波长 两性解离及等电点 蛋白质的性质 胶体性质 沉淀反应 变性与复性 紫外吸收与呈色反应 影响酶促反应速度的因素： 酶浓度、底物浓度（米氏方程、Km）、pH、 温度、激活剂、抑制剂 Km ? V=Vmax/2时，Km＝[S]，即Km值是反应速度为最 大速度一半时的底物浓度。单位用mol/L或mol/L 表示。 ? 米氏常数是酶的特征物理常数：Km的大小只与酶 的性质有关，而与酶浓度无关。 ? 通过Km 值可以判断酶与底物的亲和力大小：Km 愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合 力愈小.（K-1K2） 抑制剂对酶作用的影响 不可逆抑制作用 抑制作用 竞争性抑制作用 可逆抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 可逆抑制剂对酶促反应动力学的影响 抑制剂类型 效应 竞争性抑制 Km增大，Vmax不变 反竞争性抑制 Km和Vmax降低，Vmax /Km比值不变 非竞争性抑制 纯粹非竞争性抑制 Km不变，Vmax降低 混和非竞争性抑制 Km升高和降低，Vmax降低 蛋白质的分解 蛋白质 溶酶体 内切酶 泛肽系统 外切酶 氨基酸 (脱羧基) 脱氨基 氧化脱氨基 转氨脱氨基 α-氨基酸和α-酮酸之 间的氨基转移反应. 转氨酶(氨基转移酶) 辅酶:磷酸吡哆醛 α-酮酸 NH 3 联合脱氨基 转氨酶-谷氨酸脱氢酶 转氨酶-嘌呤核苷酸循环 非氧化脱氨基 尿素 循环 脱酰胺作用 氨基酸生糖及生酮性质的分类 氨基酸生糖及生酮性质的分类 类别 定义 氨基酸 生糖氨基酸 降解为丙酮酸、α-酮戊二 酸、琥珀酸CoA、延胡索酸、草 酰乙酸的氨基酸(除进入TCA，还可 能经糖异生生成葡萄糖) 丙氨酸、精氨酸、天冬氨酸、 半胱氨酸、谷氨酸、甘氨酸、 脯氨酸、丝氨酸、缬氨酸、 组氨酸、天冬氨酸、谷氨酰 胺、蛋氨酸 降解为乙酰CoA和乙酰乙酰 生酮氨基酸 CoA的氨基酸(除进入TCA，还可 亮氨酸、赖氨酸 生成酮体和用于合成脂质) 生糖兼生酮氨基酸 某些碳原子最终生成乙酰 CoA和乙酰乙酰CoA，而另一些碳 原子最终成为葡萄糖的前体 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨 酸、色氨酸、苏氨酸 联合脱氨基 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合 进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程， 称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体 内主要的脱氨基的方式。 转氨酶-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用 转氨酶-嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用 尿素循环 需要： ?2个氨基(游离氨、天冬氨酸 ) ?1分子CO 2 ?1分子尿素 ?4个高能磷酸键 H 2N 2NH 3+CO2+3ATP+3H2O? C=O+2ADP+AMP+4H3PO4 H 2N α-酮酸的代谢转变 氨基酸 α-酮酸 丙氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苏氨酸、色氨酸 丙酮酸 异亮氨酸、亮氨酸、