生物化学第一章-蛋白质化学资料.ppt

生物化学第一章-蛋白质化学;二、蛋白质的生物学重要性;第 一 节 ;碳(C) 50% ~ 55%;;H;构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:;（一）氨基酸的分类;1. 非极性疏水性氨基酸;2. 极性中性氨基酸;3. 酸性氨基酸;4. 碱性氨基酸;精氨酸（Arg）;蛋白质的分类;第 二 节;（一）肽键（peptide bond）;+;在肽键中，与Ｃ－Ｎ相连的氧原子和氢原子呈反式构型;肽键的特点：;肽单元（肽平面）： 肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 C α2位于同一平面，构成所谓的肽单元;;寡肽(oligopeptide);多肽链有两端： N末端：多肽链中有自由氨基的一端 C末端：多肽链中有自由羧基的一端;氨基酸残基(amino acid residue)是指氨基 酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中 的氨基酸分子已不完整，故称～;Cys;蛋白质与多肽的区别：;（二）生物活性肽;GSH过氧化物酶;一级结构（primary structure）;一、蛋白质的一级结构;各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同;二、蛋白质二级结构;;疏水相互作用;离子键; 范德华力 ;二、蛋白质二级结构;;（二）蛋白质的二级结构类型;α－螺旋 (α－helix);;(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600);(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部;(4)肽键的CO和NH 都形成氢键;β－折叠(β－pleated sheet); β－折叠结构特点;(３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的 长轴接近垂直。;b-折叠的同向与反向平行;β－转角(β－turn);无规卷曲(random coil);三、蛋白质的三级结构;肌红蛋白（Mb）;维系蛋白质结构的作用力; 四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure); 亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构，称为蛋白质的四级结构。亚基间以次级键相连，绝无共价键。;亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次 是氢键和离子键。;三、蛋白质结构与功能的关系;（一） 一级结构是空间构象的基础;牛胰核糖核酸酶的变性与复性;;ACTH 促肾上腺素皮质激素; 蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，将严重影响空间构象乃至生理功能。;HbS与HbA的区别;二、蛋白质空间结构与功能的关系; 蛋白质构象改变与疾病;蛋白质构象改变导致疾病的机理：;疯牛病中的蛋白质构象改变:;;第 3 节;一 、蛋白质的理化性质;Pr; 蛋白质分子颗粒大小1~100nm之间,属胶体颗粒范围，;;（三）蛋白质的变性、沉淀与凝固;常见的变性因素：;变性蛋白质的主要特征:; 除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性，这一现象称为蛋白质的复性;牛胰核糖核酸酶的变性与复性; 在一定条件下，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕而聚集，因而从溶液中析出，这一现象被称为沉淀。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。;3.蛋白质的凝固作用（proteincoagulation) ;四、沉淀法;五、蛋白质的紫外吸收;（五）蛋白质的呈色效应;第四节 蛋白质的功能;一、蛋白质的生物学功能; 5）运动和支持作用（肌动蛋白） 6）参与细胞间信息传递（受体） 7）控制生长和分化（核蛋白） 8）参与组成生物膜;二、食物蛋白质的营样作用;第5节 蛋白质类药物的工业生产;二、分离纯化方法;二）以分子大小和形状为依据;(一) 透析和超滤法;透析工作图;三）以电离性质为依据;分类： 根据支持物的不同，电泳电泳可分为： 薄膜电泳、凝胶电泳。　;(四)层析(chromatography)分离蛋白质的原理;蛋白质分离常用的层析方法：;带正电荷多蛋白紧密结合;（五）;1．280nm波长处有吸收峰的氨基酸为: A．丝氨酸 B．谷氨酸 C．蛋氨酸 D．色氨酸 E．精氨酸;3．属于碱性氨基酸的是 A．天冬氨酸 B．异亮氨酸 C．组氨酸 D．苯丙氨酸 E．半胱氨酸;（二） 氨基酸的理化性质;等电点(isoelectric point, pI)：;pH=pI;此课件下载可自行编辑修改，仅供参考！感谢您的支持，我们努力做得更好！谢谢