生物化学PPT蛋白质下word版本.ppt

生物化学PPT蛋白质下;构型：指一个分子中各原子在空间的相对分布或排列，构型的改变涉及到共价键的断裂和重新形成。 构象：分子中由于单键的旋转产生的不同的空间结构形式。构象改变时，不需要共价键的断裂和重新生成。;1.肽平面：酰胺平面，参与肽键的6个原子C?1、 C、O、N、H、C?2位于同一平面。 ;c;多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成;C?1;（二）蛋白质的二级结构;二级结构：蛋白质多肽链主链上原子的局部空间结构，即多肽链中有规则的重复构象。并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。; α-螺旋;3.6残基0.54nm;Company Logo;α-角蛋白;烫发的生化原理;胶原蛋白;β-折叠;β –折叠;平行的β-折叠;α-螺旋;β-转角：蛋白质分子中出现的回折，在这种肽链 　的回折角上就是β-转角结构。;（四）蛋白质的三级结构;2.球状蛋白质三级结构的特点;（五）蛋白质的四级结构;;成人血红蛋白组成： HbA： α2β2 98% ， HbA2： α2δ2 2% 新生儿和3个月以上胎儿：HbF α2γ2 早期胚胎： α2ε2 ▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。 ▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似。;肌红蛋白解离平衡常数：;血红蛋白和肌红蛋白都能结合氧，而且氧都是结合在分子中的血红素辅基上。 肌红蛋白是个单体，可以贮存氧，并且可以使氧在肌肉内很容易地扩散；然而血红蛋白是个四聚体分子，可以转运氧。 Mb的氧结合曲线为双曲线形，说明Mb易结合氧；Hb的的氧合曲线是S型曲线。说明四个亚基之间具有正协同效应。;一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力称为别构效应。 可分为同促效应和异促效应两类。相同配体（同种的结合部位）引起的反应称为同促效应，不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为异促效应 ;Company Logo;血红蛋白上有CO2和BPG结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2 。 波耳效应：CO2浓度的增加以及相应的pH降低使得血红蛋白氧分数饱和度曲线向右移动。;四　维持蛋白质构象的作用力;氢键：多发生于多肽链中负电性很强的N原子或O原子的孤对电子与N－H或O-H的H原子间的相互吸引力。对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，三、四级结构起一定作用。 疏水相互作用：又称疏水键，指疏水基团或侧链为避开水分子而相互靠近聚集形成的力，对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。 范德华力：实质是静电引力，产生于极性基团之间和极性基团与非极性基团之间。;离子键：又称盐键，是正负电荷之间的一种静电相互作用力，主要在侧链上发挥作用。 二硫键：形成于半胱氨酸残基之间，在稳定蛋白质三维结构中发挥作用。 配位键：指在两个原子之间由其中一个原子单独提供电子对而形成的一种特殊的共价键。 ;第四节;1. 蛋白质的激活;Company Logo;镰刀形血红蛋白（sickle-cell hemoglobin, Hb S）;二、蛋白质的空间结构与功能的关系;一、蛋白质的性质; NH3+ NH3+ NH2 P P P COOH COO- COO- 正离子 兼性离子 负离子 pH＜pI pH=pI pH＞pI 各种蛋白质的氨基酸组成不同，解离情况不同，等电点不同。;在下面所指的pH条件下，下述蛋白质在电场中向正极还是向负极移动，还是不动？ (a)卵清蛋白，在pH5.0；(pI4.6) (b)β－乳球蛋白，在pH5.0和7.0；(pI5.2) (c)胰凝乳蛋白酶原，在 pH5.0、9.1和11。(pI9.1) ;蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。;造成变性的因素 物理因素：紫外线照射、超声波、高温、高压。　 化学因素：强酸、强碱、重金属盐、乙醇等有机　　　　　　 溶剂及变性剂等。 ;蛋白质变性，表现为： 1.物理性质改变　疏水基团外露，溶