生物化学：第三章 酶 (2).pptVIP

酶对温度和pH的敏感性 酶对于对称分子的底物中两个等同基团或原子，只能催化其中的一个，而对另一个无作用。 有些酶，在其他酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成有活性（或高活性），或从有活性（或高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用成为共价修饰调节。 这种被修饰的酶称为共价调节酶。 国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起来不太方便. 一. 酶的命名 2. 国际系统命名法 一. 酶的命名 国际酶学委员会建议： 每个酶都给予 2 个名称 习惯名 系统名 二. 酶的分类 1.国际酶学委员会（Enzyme Commission, EC）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类。 酯酶、蛋白酶、淀粉酶 水解酶类(hydrolase) 3 谷丙转氨酶、已糖激酶 转移酶类(transferase) 2 脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、加氧酶 氧化还原酶类(oxidoreductase) 1 举 例 催化反应的性质 酶的类型 分类序号 AH2+B A+BH2 AR+B A+BR AB+H2O AOH+BH 二. 酶的分类 1.国际酶学委员会（Enzyme Commission, EC）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类。 羧化酶、氨酰-tRNA合成酶、天冬酰胺合成酶 合成酶类(连接酶类)(ligase) 6 差向异构酶、顺反异构酶、酮醛异构酶 异构酶类(isomerase) 5 醛缩酶、水合酶、脱氨酶、脱羧酶 裂解酶类(lyase) 4 举 例 催化反应的性质 酶的类型 分类序号 A－B X Y A B＋X－Y A A A＋B AB ATP ADP＋Pi 国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特定标码，其书写方式是： EC 数字.数字.数字.数字 酶的分类序号 亚类 亚亚类 顺序号 酶的标码 乙醇脱氢酶的编码是： EC1.1.1.1 第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类； 第二个“1”—— 第1亚类，供氢体为CHOH； 第三个“1”—— 第1亚亚类，受氢体为NAD+； 第四个“1”—— 在亚亚类中的顺序号。 己糖激酶的编码是： EC2.2.1.1 酶的标码 2. 酶的组成成分 结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分 即 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 P141 由酶的组成成分，酶可分为两类： 单纯酶 —— 仅由蛋白质组成 辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结合，小分子有机物及金属离子 辅因子有两种： 辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛,小分子有机物 二. 酶的分类 1、改变蛋白质的构型 2、基团转移暂存区 3、提供强力反应基团 辅因子的作用： 2. 酶的组成成分 20种氨基酸的官能团不足以供酶反应使用 二. 酶的分类 3. 酶的聚合状态 单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。 寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。 多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般由在系列反应中功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行。 由酶的聚合状态，酶可分为三类： 二. 酶的分类 第三节 酶的结构与活性 P147 指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。 （1）酶活性中心的组成： 由一些氨基酸残基的侧链基团组成。 对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。 这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。 酶的结构与活性 1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点 2. 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但不是刚性的，而具有一定的柔性 3. 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物的结合 酶的结构与活性 1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 （约1%?2%），相当于2?3个氨基酸残基 1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点 4. 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶的活性中心 酶的结构与活性 5. 酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催化底物的敏感化学键部位 1. 酶的活性中心 结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。 催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一