抗体的基本结构.docxVIP

wd wd 免疫球蛋白 目录 1. 拼音 2. 英文参考 3. 概述 4. 免疫球蛋白分子的基本结构 轻链和重链 2? 可变区和恒定区 3? 功能区 4. J链和分泌成分 5. 单体、双体和五聚体 6. 酶解片段 5? 免疫球蛋白分子的功能 特异性结合抗原 2? 活化补体 3. 结合Fc受体 4. 通过胎盘 6. 免疫球蛋白分子的抗原性 仁 同种型 2. 同种异型 3. 独特型 7. 免疫球蛋白分子的超家族 免疫球蛋白超家族的组成 2. 免疫球蛋白超家族的特点 各类免疫球蛋白的生物学活性 IgG 2? IgA 3? IgM 4. l￡D 5. 1￡E 9. 免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性 1? lg重链基因的结构和重排 2? 恒轻链基因的结构和重排 3. 抗体多样性的遗传学基础 药理作用 药品说明书 适应症 用量用法 相关文献 具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体,是由机体的B淋巴细胞在抗 原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血淸中的免疫球蛋白极不均 一，英组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血淸蛋白的 20?25%。目前已在人、小鼠等血淸中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生 组织统一命名为免疫球蛋白G (IgG)、免疫球蛋白M (IgM)、免疫球蛋白A (IgA)、免疫 球蛋白D (IgD)、免疫球蛋白E (IgE) o 免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血淸IgG抗体的研究证明? lg单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。 即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成 的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为lg分子的单体，是构成免疫球蛋 白分子的基本结构。lg单体中四条肽链两端游离的氨基或竣基的方向是一致的，分别命名为 氨基端(N端)和按基端(C端)。 图2?3免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链 由于竹髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（ BJ）是lg分子的 L链，很容易从患者1血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较 分析，从而为lg分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物， 分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L链共有两型：kappa（K） 与lambda。）,同一个天然lg分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的K：入约为2： 1。 垂链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450?550个氨基酸残基, 分子量约为55或75kD。每条H链含有4?5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于 氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同，英抗原性也不相同，根 据H链抗原性的差异可将英分为5类：p链、丫链、a链、6链和￡链，不同H链与L链（K 或入链）组成完整lg的分子分別称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。丫、a和（5链上含有4 个环肽，p和e链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450?570个氨基酸残基组成, 分子量约为50?70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种 类和数疑不同，其抗原性也不相同，可将其分为U链、Y链、a链、§链、￡链五类，这些 H链与L链（k链或入链）组成的完整|g分子分别称为IgM （ u ）、IgG （ 丫）、IgA （ a ）、IgD （6 ）和 IgE （ e 可变区和恒定区 通过对不同柠髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其绘基端（N- 末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V）,而竣基末端（C-末端）则相对稳泄， 变化很小，称此区为恒泄区（C区）。 可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端的1/2 （约含108—111个绘基 酸残基）和H链靠近N端的1/5或4/4 （约含8个氨基酸残基）。每个V区中均有一个 由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67?75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和 排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类、排列顺序千 变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排 列顺序具有更奇的变休程度，这些区域称为髙变区（hypervariable region,HVR）。在V区 中非HVR部位的氨基酸组而和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL 中的髙变区有三个，通常分别位于第24?34、50?65、95?102位氨基酸。VL