生化上册作业..docx

一、问答题 食用油长时间放置后，为什么会有异味？ 不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象，酸败的食物具有难闻气味 和难吃味道。油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中， 会产生所谓的 臭油味。这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的： 水解酸败 从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来，并继续被水解或氧化。 为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合，但仍表现出竞争性 抑制？ 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与 ES复合物结合 并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特 点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存 在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降 低。 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物 结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为： a.底物 和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的 结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响； c.动力学参数： Kmf直不变，Vm值降低。 肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同 ？ DNA在纯水中为何易变性？ 磷酸脊骨在中性pH下，会带有许多负电荷，导致两股 DNA相互排 斥分离而变性，要加入镁离子稳定之，因此 DNA不能溶在纯水中。 真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白（histone）,与DNA结合成 复杂结构，并中和掉核酸的负电荷。 蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸，为什么？ 因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在， 比如天冬酰胺，谷氨酰 胺 磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么 ？ 用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制 ？ 透析和增加底物量 利用SDSfe泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的 ，为 什么？（一个变性，另一个未变性） 血红蛋白分子是四聚体，如果 SDS电泳加了还原剂测出来的分子量 （16- 17KDa就是一个多肽亚基的分子量，是血红蛋白分子量的四 分之一。 从营养学的角度看，奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸 营养价值高，为什么？ 一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果 分离步骤 总蛋白含量（mg） 活力单位数 1. 粗分离 20,000 4,000,000 2. 盐析 5,000 3,000,000 3. 等电点分离 4,000 1,000,000 4. 离子交换 200 900,000 5. 亲和层析 50 750,000 6. 分子筛层析 45 675,000 回答下列问题： .在这六步分离纯化过程中，哪一步分离效果最好？哪一步 最差？第四步最好，第三步最差 .该酶是否已经纯化？还可以用什么方法确定其是否纯化？ 已经纯化，因为最后一步酶活力的减少与总蛋白的减少是等比 例的。电泳，测N或C端的氨基酸 在阳离子交换层析中，下列各组氨基酸，用pH=7.0的缓冲液洗 脱.哪一个氨基酸先洗脱下来？邙日离子交换层析：带正电的脱去) .Asp- Lys. (2). Arg-Met. (3) .Glu -Val. (4) .Gly -Leu. (5). Ser-Ala. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？ 速度在时间足够长以后会变慢，导致测速误差 蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？ 共同：高级结构的破坏 试解释酶为什么具有立体特异性。 立体特异性：对底物要求不同 活性中心的形状 蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有 何差别？如何区分？ 变性：破坏蛋白质的三级结构， 盐析：破坏蛋白质表面，蛋白质 并未变性 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正 极、负极还是不动？ 蛋白质的等电点 （1）卵清蛋白（pl=4.6 ）,在pH5.8;带负电，往正极（2） B -乳 球蛋白（pl=5.2），在pH4.6和pH7.1 ； 9带正电，往负极 （3）胰凝乳蛋白酶原（pl=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11不动 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中 的腺嘌呤碱基含量分别占它们 DNA总碱基的32%和17%。这两个DNA 样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？ （A=T C=G其中哪一种DNA是取自温泉（64C）环境下的细菌，哪一种 DNA 是取自嗜热菌？答案的依据是什么？ C G含量高的菌，因为氢键多 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？ （1） 血液中的pH由7.4下降到7.2。氧亲和性减少 （2） 肺部CO2分压由6kPa （屏息）减少到2kPa （正常）。增加 （3） BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。下降 假设某蛋白质含有10个羧基和10个氨基（平均羧基PK值为2.5, 氨基PK值为8.5）,并