7.5 酶的反应动力学.pdf

7.5 酶的反应动力学 影响酶促反应速度的因素与酶作为生物催化剂 的特点密切有关。 这些因素有：温度、酸碱性、底物（substrate） 浓度、酶浓度、激活剂（activators）和抑制剂 （inhibitors）等。 7.5.1 温度对酶促反应速度的影响 一般来说，随着温度升高，化学反应的速度加快。在 较低温度条件下，酶促反应也遵循这个规律。但是，温 度超过一定数值时，酶会因热变性，导致催化活性下降。 最适温度（optimum T）： 使酶促反应速度达到最大时的温 度。 最适温度因不同的酶而异，动 物体内的酶的最适温 度在37-40 0C左右。 酶反应的温度曲线和最适温度 7.5.2 溶液pH值对酶促反应速度的影响 最适pH （optimum pH）： 使酶促反应速度达到最大时溶液的pH 。 酶的最适pH与酶的性质、底物和缓冲体系有关 7.5.3 酶浓度对酶促反应速度的影响 在其他条件确定时， 反应速度与酶的浓度 成正比。 7.5.4 底物浓度对酶促反应速度的影响 7.5.4.1 Vo 和[S]间的关系 在其他条件确定的情况下 (1)在低[S]时, V0与[S] 成正比， 为一级反应 (2)当[S]较高时，v随着[S]的增 加而升高，但变得缓慢，为混合 级反应。 (3)当[S] 足够大时，V0=Vmax ， 再增加[S] ，V0不再增加，为零级 反应。 米氏双曲线 V0对于[S]的变化呈双曲线,称为米氏双曲线. 7.5.1.2 米氏方程 （Michaelis-Menton equation ） 米氏方程的推导 首先假设： 1. 反应在最适条件下进行 2. pH 、温度和酶的浓度是固定的,变化的是底物浓度 3. 反应在起始阶段，逆反应可忽略 4. 反应体系处在稳态 （stable state） k +1 k +2 E + S ES E + P k -1 根据中间产物学说，在稳态时，ES的生成速度 与其分解速度相等。有以下关系式： V =V +V (1) 1 -1 +2 k [E] [S] = k [ES] + k [ES] = [ES] （k + k ） +1 -1 +2 -1 +2 [E] [S] = [ES] （k-1 + k+2 ）/ k+1 (2) 令（k-1 + k+2 ）/ k+1 =Km (米氏常数) [E] [S] = [ES] Km (3) [Et]是自由酶E的浓度与结合酶ES的浓度之和， 即[Et] = [ES] +[E] (4) 总的反应速度V应该等于V+2 = k+2 [ES] (5) 将(4) ,(5) 代入(3),整理得到米氏方程: V=Vm [S] /(Km+[S])