《应用酶学》第2章酶分子结构与功能.ppt

全酶的结构与分子组成 某些小分子化合物的种类及作用 名称 缩写名 转移基团 所含维生素 辅酶Ⅰ/辅酶Ⅱ NAD+/NADP+ H+、电子 尼克酰胺 黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD 氢原子 B2 黄素单核苷酸 FMN 氢原子 B2 焦硫酸硫胺素 TPP 醛基 B1 磷酸吡哆醛 氨基 B6 辅酶A CoASH 酰基 泛酸 生物素 CO2 生物素 四氢叶酸 FH4 一碳单位 叶酸 钴胺素辅酶类 氢原子、烷基 B12 胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin） 的活性中心 酶活性中心的必需基团 按极性来分有 亲核性基团： 丝氨酸的羟基， 半胱氨酸的巯基 和组氨酸的咪唑基。 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 残基总数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 牛胰凝乳蛋白酶 245 His57, Asp102,Ser195 牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188 枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221 碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 ,His117 用共价修饰的试剂作用于酶，查明保持酶活力的必需基团 (a)“三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 （b）锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （c）诱导契合学说 己糖激酶与D-葡萄糖经诱导契合生成复合物 b 活化能降低 c 邻近效应和定向效应 2、共价催化  3、金属离子催化作用   酶活性中心的必需基团 按极性来分有 酸碱性基团： 门冬氨酸和谷氨酸的羧基， 赖氨酸的氨基， 酪氨酸的酚羟基， 组氨酸的咪唑基和 半胱氨酸的巯基等。 判断和确定酶活性中心的主要方法 酶的专一性研究：研究酶的专一性底物的结构特点、酶的 竞争性抑制剂结构特点等。 酶分子侧链基团的化学修饰法：例如 1.用共价修饰的试剂作用于酶，查明保持酶活力的 必需基团； 2.亲和标记（合成底物类似物）； 3. —SH保护剂的使用； X-射线晶体衍射法： 定点诱变法： DFP的作用 二异丙基氟磷酸 酶的结构与功能的关系 酶的一级结构是决定其催化功能最重要的化学结构，是酶发挥催化功能的结构基础。 有相同催化功能的同一类酶，其活性中心的一些氨基酸序列有极大的同源性。 如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶均属于胰蛋白酶家族，这三种酶活性中心的氨基酸残基有25%的同源性，甚至二硫键的位置亦相同 。 酶的结构与功能的关系 酶一级结构的