生物化学总结.pptxVIP

; 内容总结; 电子传递与氧化磷酸化（重点） HMP途径、糖异生、乙醛酸循环（重点） 糖原的代谢 脂肪酸代谢（重点） 光合作用 氨基酸代谢（重点） 核苷酸代谢 核酸分子生物学（重点） ; 蛋白质（重点）;Ⅰ蛋白质概况;蛋白质结构的层次;Ⅱ蛋白质的共价结构（一级结构）;;蛋白质一级结构的测定;蛋白质测序的重要方法;氨基酸组成的测定：;肽段的氨基酸测序;Ⅲ蛋白质的三维结构;β折叠片：为重复性结构； β折叠片的肽链处于曲折的伸展状态；借助链间或肽段间的氢键而稳定；分为平行和反平行β折叠片，平行的比反平行的更规则。;球状蛋白质： 其种类远比纤维状蛋白质多，蛋白质结构的复杂性和功能的多样性主要体现在球状蛋白质； 球状蛋白质的整个肽链没有均一的二级结构，但具有多种二级结构元件如α螺旋、β折叠片、无规卷曲等，由此构建的三级结构—结构域，并将球状蛋白质分成4大类； 其三维结构具有明显的 折叠层次，且疏水测链球状分子内部，亲水侧链暴露在分子表面； 在多数的胞内酶、血浆蛋白及蛋白类激素都属于球状蛋白质。;蛋白质变性与蛋白质折叠;Ⅳ蛋白质的结构与功能的关系;血红蛋白（Hb）的主要功能是在血液中结合并转运氧气，它存在于红细胞中。 Hb的结构：脊椎动物的Hb由4个多肽链亚基组成，其中2个是一种亚基，2个是另一种亚基。如成人的血红蛋白主要是HbA，亚基组成为α2β2，次要组分是HbA2，亚基组成为α2δ2；每个血红蛋白分子都有4个血红素，每个血红素分别位于每个多肽链中的裂隙处，并暴露在分子的表面。 氧合过程中的构象变化：氧合作用显著改变Hb的四级结构，且氧合血红蛋白和去氧血红蛋白具有不同的构象。 氧合曲线和别构效应：氧合曲线呈S形曲线（氧饱和度与氧分压之间），即血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧合部位对O2的亲合力； Hb对O2亲和力的影响因素：H+、CO2促进O2从血红蛋白中释放，O2也促进H+、CO2 在肺泡毛细血管中释放；BPG（2，3-二磷酸甘油酸）降低Hb对O2的亲和力，其只与去氧血红蛋白结合。 血红蛋白分子病：导致一个蛋白质中??基酸改变的基因突变能产生分子病，这是一种遗传病。了解最清楚的分子病是镰刀状细胞贫血病，该病人的不正常的血红蛋白称HbS，它只是在两条β链的N端第6位上Glu被Val置换。这一改变使血红蛋白表面产生一个疏水小区，导致血红蛋白聚集成不溶性的纤维束，并引起红细胞镰刀状化和输氧能力降低。地中海贫血是由于缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因造成的。 ;免疫球蛋白：人类具有5类免疫球蛋白，每一类别的生物学功能不同。最丰富的是IgG类，它由4条多肽链组成，2条重链，2条轻链。通过二硫键连接成Y形结构的分子。靠近Y的两臂顶端的结构域是可变区，形成两个抗原结合部位。其它抗体有IgA：主要存在于人体分泌物中如唾液、泪、乳中；IgM：只存在于血液中，抵制入侵血液的细菌；IgG：血液中最丰富的抗体，也是唯一能通过胎盘而进入人体的抗体；IgE：在过敏反应中起重要作用的抗体。;蛋白质的分离纯化;测定蛋白质分子相对质量的方法; 蛋白质的胶体性质：蛋白质溶液属于胶体系统，其具备形成胶体系的条件：分散相（蛋白质分子颗粒）的质点大小在1~100nm，能在分散介质中作布朗运动；分散相的质点带同种电荷，不易凝聚成大颗粒而沉淀；分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层如水化层而不易凝聚。 蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的，相对的。如果条件改变，则蛋白质就会从溶液中沉淀出来，如改变质点大小、电荷或水化层等。沉淀蛋白质的方法如下： ;蛋白质的分离纯化方法;蛋白质分离纯化方法; 蛋白质纯度的鉴定方法：采用物理化学方法如电泳、离心沉降、HPLC和溶解度分析等。纯的蛋白质电泳时，其电泳图谱只呈现一个条带或峰，离心时以单一的沉降速度移动；纯的蛋白质在一定的溶剂系统中具有恒定的溶解度，即溶解度曲线只有一个折点，在折点以前直线斜率为1，在折点以后斜率为零；此外，N-末端分析也用于纯度鉴定（单体蛋白质而言）。 必须指出，采用任何单独的一种方法鉴定纯度只能作为蛋白质均一性的必要条件而非充分条件，即蛋白质往往在一种鉴定中表现为均一性，而在另一种鉴定中又表现为不均一性。; 酶（重点）;酶概论;酶单位（U）——在一定条件下，一定时间 内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。酶的含量用每克酶制剂或酶毫升酶制剂含有多少酶单位表示（U/g或U/ml）。 国际单位（IU）：在最适反应条件下（温度 25℃）下，每分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量为一个酶活力单位，即1IU=1umol/min。 Katal单位（Kat）：在最适条件下，每秒钟催化1摩尔底