- 4
- 0
- 约8.32千字
- 约 86页
- 2021-09-26 发布于广东
- 举报
(2)胶原的合成与装配 第六十三页,编辑于星期五:十九点 九分。 (2)胶原的合成与装配 第六十四页,编辑于星期五:十九点 九分。 (2)胶原的合成与装配 脯氨酸和赖氨酸残基的羟基化有助于羟基间形成氢键,以稳定胶原3 股螺旋结构 缺少维生素C时,脯氨酸的羟基化受到影响,导致胞外基质中胶原不断丢失而引起血管脆性增加从而引起坏血病 Ehlers-Danlos 综合征病人缺乏切除前肽的酶, 导致胶原不能正常组装,出现皮肤血管脆弱、皮肤弹性过强等症状 第六十五页,编辑于星期五:十九点 九分。 (3)胶原的空间排布形式 胶原纤维的大小和空间排布形式在不同结缔组 织中存在巨大差异,这至少与两方面因素有关: 一 是细胞分泌的胞外基质中一些纤维结合胶原(fibrilassociated collagen) 二是分泌胶原的细胞对胶 原在胞外基质中排布的影响 第六十六页,编辑于星期五:十九点 九分。 (4)胶原的功能 胞外基质中的其他组分通过与胶原结合形成结构与功能的复合体,赋予组织刚性及抗张力强度 成骨缺陷病: Ⅰ型胶原发生突变 第六十七页,编辑于星期五:十九点 九分。 细胞黏 着分子(cell adhesion molecule,CAM) 通过3 种方式介导细胞识别与黏着 同亲型结合、异亲型结合、衔接分子依赖性结合 第三十一页,编辑于星期五:十九点 九分。 细胞黏 着分子(cell adhesion molecule,CAM) CAM是整合膜蛋白,介导细胞与细胞间及细胞与细胞外基质, extracellular matrix,ECM间相互作用 为糖蛋白,分子结构由三部分组成: 胞外区,N端部分,负责与配体识别 跨膜区,多为单次跨膜 胞质区,C端部分,与质膜下的骨架成分相连,或与胞内的信号分子相连 第三十二页,编辑于星期五:十九点 九分。 细胞黏 着分子(cell adhesion molecule,CAM) 第三十三页,编辑于星期五:十九点 九分。 细胞黏 着分子(cell adhesion molecule,CAM) 胞质区与质膜下的骨架成分相连 第三十四页,编辑于星期五:十九点 九分。 1. 钙黏蛋白(cadherin) 同亲型结合、Ca2+ 依赖的细胞黏着糖蛋白 典型钙黏蛋白胞外部分形成5 个重复结构域 铰链区是Ca2+ 结合位点 第三十五页,编辑于星期五:十九点 九分。 钙黏蛋白家族部分成员 名 称 主要分布 参与细胞连接类型 在小鼠中失活后的表型 E-钙黏蛋白 上皮细胞 黏着连接 胚泡细胞不能聚集在一起,死于胚泡时期 N-钙黏蛋白 神经、心脏、骨骼肌及成纤维细胞 黏着连接、化学突触 因心脏缺陷而死于胚胎时期 P-钙黏蛋白 胎盘、表皮 黏着连接 异常乳腺发育 VE-钙黏蛋白 内皮细胞 黏着连接 血管异常发育(因为内皮细胞凋亡) 第三十六页,编辑于星期五:十九点 九分。 钙黏蛋白参与的细胞连接 第三十七页,编辑于星期五:十九点 九分。 钙黏蛋白的结构与功能 胞外最后一个重复结构域在Ca2+ 结合后彼此“嵌合”在一起,从而实现Ca2+ 依赖性细胞黏着 低浓度(0.05 mmol/L) Ca2+ 导致钙黏蛋白胞外部分的刚性丧失 阳离子螯合剂EDTA 能破坏Ca2+ 或Mg2+ 依赖性的细胞黏着 第三十八页,编辑于星期五:十九点 九分。 钙黏蛋白介导高度选择性的细胞识别与黏着 通过调控钙黏蛋白的种类与数量能影响细胞间的黏着与迁移,从而影响组织分化 小鼠8 细胞胚胎时期,表达E-钙黏蛋白将松散的分裂球细胞变成紧密黏合的细胞。E-钙黏蛋白突变,会导致胚胎细胞的分离和死亡 第三十九页,编辑于星期五:十九点 九分。 上皮-间质转型涉及E-钙黏蛋白的表达与否 上皮细胞转型为间质细胞或间质细胞转型为上皮细胞是一个受控的可逆过程,称之上皮-间质转型 表达E-钙黏蛋白后,分散的间质细胞会聚集在一起形成上皮组织;不表达E-钙 黏蛋白的上皮细胞则从上皮组织迁移出来 形成游离的间质细胞 Kalluri R Weinberg RA, 2009 第四十页,编辑于星期五:十九点 九分。 上皮-间质转型是细胞转分化的一种方式 epithelial-mesenchymal transition,EMT 癌细胞演进、干细胞分化与EMT有关 Kalluri R Weinberg RA, 2009 第四十一页,编辑于星期五:十九点 九分。 2. 选择素(selectin) 异亲型结合、Ca2+依赖性的细胞黏着分子 选择素是跨膜蛋白,其胞外部分具有高度保守并能识别其他细胞表面特异性 寡糖链的凝集素(lectin)结构域 第四十二页,编辑于星期五:十九点 九分。 选择素的种类 L-选择素存在于各种白细胞的表面,参与炎症部位白细胞从内皮细胞间隙进入组织的过程 E-选择素存
原创力文档

文档评论(0)