蛋白质的结构课件.pptVIP

肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状； 肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的每一股肽段被称为β股； 侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片层的两侧； 肽段平行的走向有平行和反平行两种，前者指两个肽段的N-端位于同侧，较为少见，后者正好相反。由于反平行折叠所形成的氢键N-H-O三个原子几乎位于同一直线上，因此，反平行β-折叠更稳定。 反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm，正平行的每一个氨基酸残基上升0.325nm。β-折叠的二面角（ф,ψ）等于（－119o，+113o）。 β折叠的主要内容 第三十一页，共80页。 β折叠的片层结构和β股之间的氢键 第三十二页，共80页。 两种β折叠的结构比较 第三十三页，共80页。 同一条肽链的不同肽段 不同的肽链 不同的蛋白质 构成β折叠的β股来源 Raf蛋白和Rap蛋白通过β折叠形成二聚体 第三十四页，共80页。 肽链骨架以180?o回折而改变了肽链的方向； 由肽链上四个连续的氨基酸残基组成，其中n位氨基酸残基的-C=O与n＋3位氨基酸残基的-NH形成氢键； Gly和Pro经常出现在这种结构之中； 有利于反平行β-折叠的形成，这是因为β-转角改变了肽链的走向，促进相邻的肽段各自作为β-股，形成β-折叠。 β转角的主要内容 第三十五页，共80页。 β凸起是由于β 折叠的1个β股中额外插入1个氨基酸残基，