化学生物学第三章酶.pptVIP

当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。 [S] V Vmax 第六十二页，共123页 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 第六十三页，共123页 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加,达最大速度;反应为零级反应 [S] V Vmax 酶被底物饱和 第六十四页，共123页 底物对酶促反应的饱和现象： 第六十五页，共123页 （一）米－曼氏方程式 中间产物 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P 第六十六页，共123页 ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant) Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── 第六十七页，共123页 米-曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应。即 V＝k3[ES] (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S