第三节酶活性调节方式讲课文档.pptVIP

在非竞争性抑制中存在如下平衡 第二十七页，共47页。 非竞争性抑制的动力学 可推导得出如下的曲线 1、Vm降低 即?I?越大、Ki越小，形成不能转变为产物的EI和EIS越多，V降低的程度越显著。 2、Km不变 3、增大底物浓度，不能减轻抑制作用，无竞争关系； 第二十八页，共47页。 丙二酸是琥珀酸的结构类似物，可逆抑制琥珀酸脱氢酶活性 乙醇作为竞争性底物可以抑制乙二醇氧化成乙醛的反应，（因此乙醇可以用于治疗乙二醇中毒） 第二十九页，共47页。 第三十页，共47页。 5.反馈调节(或称 别构调节) 早已发现，许多物质合成代谢途径的一连串反应中，催化第一步反应的酶或者是序列交叉处的酶大多能被全部序列的最终产物控制——反馈抑制。 催化第一部反应的酶或分叉处的酶即属于别构酶。 第三十一页，共47页。 什么是别构调节？ 当调节物与酶分子中的别构中心结合后诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性部位对底物的结合与催化受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构调节或别构效应。 第三十二页，共47页。 第一个酶 （有活性） 第一个酶 （无活性） 终产物 终产物（调节物） 结合在调节中心 第三十三页，共47页。 第三节酶活性调节方式 第一页，共47页。 第三节酶活性调节方式ppt课件 第二页，共47页。 说明了—— 正常情况下生物体并不要求每个酶处于最有效的催化状态，而是要求有快有慢。 在长期的进化、选择过程中，生物体为适应外界环境变化，满足生理功能的需要，形成了一整套调节机制。（酶合成水平上的调节和酶结构活性水平上的调节) 第三页，共47页。 多种调节方式： ? 浓度调节（ 合成降解调节)； ? 生理调节(激素调节)； ? 共价修饰调节（可逆，不可逆)； ? 抑制剂调节； ? 反馈调节（别构调节）； ? 存在方式调节（多酶体系）； ? 寡聚酶的聚合、解聚调节； 第四页，共47页。 1. 调节酶在细胞内的浓度 如：大肠杆菌的葡萄糖效应，即在有葡萄 糖存在时，它不利用乳糖。原理可以 用乳糖操纵子模型来解释。 腺苷酸环化酶 AMP cAMP + H2O 磷酸二脂酶 第五页，共47页。 乳糖操纵子模型 第六页，共47页。 2. 生理调节或激素调节 在特殊生理条件下，分泌某一种激素来调节酶的活性。如：乳腺组织中的乳糖合成酶。 乳糖合成酶是蛋白A和蛋白B两组分构成的复合物，可以催化乳糖合成反应： E UDP-半乳糖 + 葡萄糖 乳糖 + UDP 第七页，共47页。 蛋白A不能催化上述反应而能催化下述合成反应： UDP-半乳糖 + N-乙酰葡糖胺 N-乙酰半乳糖胺 + UDP 蛋白B本身无催化能力，但其与蛋白A结合，可以改变蛋白A的底物专一性。 A 第八页，共47页。 3、共价修饰调节 不可逆共价调节——酶原激活 ◆一些酶（主要是消化酶和执行防御功能的酶）在细胞内以无活性前体形式（即酶原）合成和分泌，然后输送到胞内外作用部位去，当功能需要时就会被活化而起作用。可以想象，必须有一种调控机制，使其在胞内合成时处于失活状态，而在需要时激活； ◆在酶原激活过程中，酶原分子结构发生了这样的变化： 首先，酶原分子被切去若干小段，即发生一级结构变化、 一级结构变化引起酶分子活性部位构象变化，形成能与 特异性底物相结合的完整的疏水口袋。 第九页，共47页。 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 Ser14—Arg15 Thr147—Asn148 A 链 B 链 C 链 胰凝乳蛋白酶原 （无活性） π--胰凝乳蛋白酶 （有活性） α--胰凝乳蛋白酶 （有活性,稳定） α--胰凝乳蛋白酶 （三链间有二硫键） ◆ α--胰凝乳蛋白酶为稳定的形式，A、B两链及B、C两链间各通过一对大的二硫键相连，其活性只有π--胰凝乳蛋白酶的2/5 ◆ 酶活性中心的氨基酸残基来自B、C二链 第十页，共47页。 胰凝乳蛋白酶原受胰蛋白酶作用后，Arg15-Ile16间的肽键被打断，形成了新的Ile16末端，这个新末端的氨基再与酶分子内