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生物化学重点知识点总结 生物化学重点知识点总结 PAGE / NUMPAGES 生物化学重点知识点总结 生物化学重点知识点总结 第一节  蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的分子组成 1. 组成蛋白质的元素 主要有碳、氢、氧、氮和硫。 各种蛋白质中含氮量周边，平均为 16%，因此测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大体含量：每克样品含氮的克数× 6.25= 蛋白质的克数／克样品。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位 人体内组成蛋白质的氨基酸共有 20 种，均为 L- α氨基酸（ 甘氨酸不含手性碳原子 ，无旋光性）。 氨基酸按侧链的理化性质分为 4 类： ①非极性疏水性氨基酸：色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）和丙氨酸； ②极性中性氨基酸：半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸；（此处与教材不一致，教材有误，以老师讲解为准） ③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸； ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 氨基酸属于两性电解质 为兼性离子 色氨酸和酪氨酸 在 280nm波长处有最大光吸取 ，而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸取法是解析溶液中蛋白质含量的简略方法。 肽与肽键 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去 1 分子水，所形成的酰胺键称为肽键。 氨基酸经过肽键相连而成肽链， 少于 10 个氨基酸的肽链称为寡肽， 多于 10 个氨基酸的肽链称为多肽。多肽链中氨基尾端写在左侧，羧基尾端写在肽链的右侧，以氨基尾端的氨基酸为 1 号对多肽链进行编 号，从左向右序次排列。 二、蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构 多肽链中氨基酸的排列序次称为蛋白质的一级结构， 蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键 。 2. 蛋白质的二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的 局部空间结构 ，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间地址。蛋白质二级 结构包括α - 螺旋、β - 折叠、β - 转角和无规则卷曲。 保持蛋白质二级结构的化学键是氢键。 （1）α - 螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右 手螺旋； ②氨基酸侧链伸向螺旋外侧； ③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键， 依此类推， 肽链中的全部肽键都形成氢键， 以牢固α - 螺旋结构； ④每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈。 螺距为 0.54nm， 因此每个氨基酸残基上升的高度为 0.15nm。 2）β - 折叠：①多肽链充分伸展，每个肽单元以 Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，经过链间羰基 氧和亚氨基氢形成氢键，从而牢固β- 折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。 （ 3）β - 转角：①常发生于肽链 180°回折时的转角上；②平时有 4 个氨基酸残基组成，其第一个残 基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。 （ 4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。 3. 蛋白质的三级结构 整条肽链中 全部 氨基酸残基的相对空间地址，即整条肽链全部原子在三维空间的排布地址。 级结构的形成和牢固主要靠次级键——疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。 4. 蛋白质的四级结构  蛋白质三 蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和互相作用，称为蛋白质的四级结构。 级结构的作用力主若是疏水作用力 ，氢键和离子键也参加保持四级结构。  维系四 其实不是全部蛋白质都有四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能。 5. 蛋白质的空间构象 蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（ 帮助多肽链正确折叠 ）的参加。其作用：①可逆地与未折叠肽段结合防范错误的齐聚发生，使肽链正确折叠；②与错误齐聚的肽段结合，使之解聚后，再引诱其正确折叠； ③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。 （ 1）肽单元： 参加肽键的 6 个原子—— Cα 1、C、0、N、H、Cα2 位于同一平面， Cα 1 和 Cα 2 在平面上所处 的地址为反式构型，此同一平面上的 6 个原子组成肽单元。 （ 2）模体 在好多蛋白质分子中， 2 个或 3 个拥有二级结构的肽段，在空间上互相凑近，形成一个拥有特别功能的空间结构，称为模体。 （ 3）结构域 分子量大的蛋白质三级结构常可切割成 1 个和数个球状或纤维状的地域，折叠得较为亲近，拥有独立的生物学功能，称为结构域。 但是 （四）蛋白质的紫外吸取 在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质改变和生物活性丧失，称为变性。变性后，其溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。变性的蛋白质易于积淀， 积淀的蛋白质不用然变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍圆