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蛋白质酶工程 蛋白质工程： 2.结构基础（少量，选择题，填空题） 蛋白质空间结构的基本组件：α螺旋，β层，环肽链，疏水内核。 蛋白质结构的共同特征：疏水内核，疏水相互作用是指非极性基团在任何极性环境中强烈趋于彼此聚集的择优效应。 稳定α-螺旋的因素:α-螺旋具有极性，所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向 α-螺旋的中心没有空腔 氨基酸的旋光性：除甘氨酸外，都具有旋光性。 氨基酸的光吸收：酪氨酸（Tyr、278nm）、色氨酸(Trp、279)和苯丙氨酸(Phe、259)能够吸收紫外光——共轭双键。 蛋白质一级结构:多肽链中的氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置数量和链内共价连接的方式。 稳定因素，肽 键、二硫键（都属于共价键） 蛋白质二级结构:主要有α螺旋，平行β层，反平行β层，β转折、310 螺旋 稳定因素，主要由其内部形成的主链氢键所稳定，氢键的排布方式为二级结构重要特征。 蛋白质三级结构：在二级和超二级结构及结构域的基础上进一步卷曲形成复杂球状分子结构。 蛋白质四级结构：蛋白质分子的亚基结构，α1，α2，β1，β2。 无亚基并只有单结构域的蛋白质:三级结构就是它的完整的三维结构。 蛋白质在体内的形成分为两个阶段：多肽链的生物合成，新生肽链折叠。 蛋白质折叠：由多肽链的一维线性氨基酸序列转化为具有特征三维结构的活性天然蛋白质的过程。 结构模体：一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中也