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第一篇 蛋白质;第一章 蛋白质的结构与功能; 第一节 组成蛋白质的氨基酸;H3N+; 两种结构特殊的氨基酸; 氨基酸的分类; 第二节 蛋白质的一级结构 (primary sturcture) ; 肽链 / 氨基酸残基 / 主链与侧链;第三节 蛋白质的空间结构 (构象/高级结构); 蛋白质分子中的非共价键
a.氢键:分子两极一端具有正电性,另一端具有负电性,由于这一特点两个分子间有静电引力,此类引力称为氢键
b.非极性疏水键:疏水基团在水中聚集成簇的凝聚力
c.离子键:异性电荷间的静电引力所形成的键
d.范德华力:分子中原子与原子之间的相互作用力(吸引力) ;第11页/共66页;第12页/共66页;定义
稳定因素:氢键
基本类型:
α-螺旋和β-折叠(有规则)
β-转角和Ω环(部分有规则)
无序结构; 肽平面(peptide plane)
肽单元 (peptide unit)/酰胺平面(amide planes) ;第15页/共66页; 二面角
(dihedral angle)
a. 单键的旋转角度
Cα-C:Ψ(psi)
Cα-N:Φ(phi)
b.二面角决定了两个相邻肽平面的空间相对位置 ;肽平面— 构成蛋白质二级结构的基本单位;α-螺旋(α-helix) ; 13螺旋;其它局部螺旋; 影响α-helix结构的因素
a. 脯氨酸
b. 侧链R基的大小:
过大,产生空间位阻
过小,空间占位太小
c. 带同种电荷的R基临近:
产生静电排斥,不能形成氢键 ;CH2; β-折叠 (β-pleated sheet);反向平行;β-转角( β- turn);Ⅰ型(反式);Ω环(Ω loop) ;无序结构;二级结构与一级结构的关系;各种氨基酸残基在不同的二级结构中出现的频率不同
a. 形成α-螺旋能力强的氨基酸有:Glu、
Met、Ala、Leu
b. 形成β-折叠能力强的氨基酸有:Val、
Ile、Tyr
c. 形成β-转角能力强的氨基酸有:Pro、
Gly、Asn、Asp、Ser
;蛋白质的三级结构;第32页/共66页;血红素结构;蛋白质的四级结构 ;血红蛋白结构;血红蛋白的别构效应(allosteric effect);紧密型(T);血红蛋白不同亚基间的盐键(离子键);第四节 蛋白质的超二级结构和结构域;αα组合;左手超螺旋(left-handed superhelix);亮氨酸拉链(leucine zipper) ;ββ组合;βαβ组合;蛋白质的结构域(domain) ;平行α/β型 ;(1) 单绕平行β-筒
(singly wound parallel β-barrel)
特点:中心部分由平行的β-链组成内筒,周围由α-螺旋以右手交叉的连接方式沿同一个方向逐个连接β-链形成外筒
举例:磷酸丙糖异构酶
;第48页/共66页;(2) 双绕平行β-片层
(doubly wound parallel β-sheet)
特点:多个平行的β-链右手扭曲成马鞍形, α-螺旋分别沿两个不同的方向连接相邻的β-链而分布在β-片层的两侧
举例: ;第50页/共66页;反平行β-型;(1) 希腊花边β-筒
特点:
一条伸展的多肽链往
返缠绕,方向类似希
腊花边,而相邻的各
β-链反向平行
;(2) 升降β-筒
特点:
由相邻的反平行β-链以发夹连接形成升降式的筒形结构 ;全α-型;第55页/共66页;(2) 希腊花边螺旋束
特点:
连续的αα基序相互垂直地折叠起来,形成回形花边;小的不规则结构;第五节 蛋白质的结构和功能;第59页/共66页;蛋白质前体的激活 ;胰蛋白酶原的激活过程;第62页/共66页;蛋白质的变构 同源蛋白质的进化 ;蛋白质家族与超家族;蛋白质结构异常与分子病 ;感谢您的观看!
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