食品化学第五章-蛋白质.pptVIP

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  • 2022-10-10 发布于重庆
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二、蛋白质的溶解度 蛋白质的溶解度是蛋白质-蛋白质、蛋白质-溶剂之间相互作用达到平衡时的热力学表现形式。 蛋白质-蛋白质+溶剂-溶剂 蛋白质-溶剂 高的起始溶解度是其它功能性质的先决条件。只有具有高的溶解度,乳清蛋白质和一些其它蛋白质才能具有良好的增稠、起泡、乳化、胶凝作用。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第63页。 影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用: 疏水相互作用能促进蛋白质—蛋白质相互作用,使蛋白质溶解度降低; 离子相互作用能促进蛋白质—水相互作用,使蛋白质溶解度增加。 Bigelow认为蛋白质的溶解度基本上与氨基酸残基的平均疏水性和电荷频率有关,平均疏水性越小,电荷频率越大,蛋白质的溶解度越高。事实上,蛋白质的溶解度取决于蛋白质分子表面的亲水性和疏水性,表面的疏水性小区域越少,溶解度越大。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第64页。 其它影响溶解度的因素 ?1、pH ●当pH高于或低于等电点时,蛋白质带净的负电荷或净的正电荷,静电斥力和水合作用是蛋白质具有较高的溶解度。大多数蛋白质在pI时蛋白质溶解度最低,但是,某些食品蛋白质如β-乳球蛋白和牛血清清蛋白即使在等电点仍然具有高溶解度,因为这些蛋白质分子表面亲水性残基的数量远高于疏水性残基的数量。 ● U-形曲线,最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。 蛋白质变性后曲线性质改变。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第65页。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第66页。 2、离子强度 盐溶:中性盐的离子提高蛋白质的溶解度的现象。(盐浓度小于0.5M,或某些盐的离子在大于1M) 盐析:中性盐的离子大于1M,降低蛋白质的溶解度,并可能导致蛋白质沉淀。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第67页。 当离子强度<0.5时,离子中和蛋白质表面的电荷。 电荷屏蔽效应对蛋白质的溶解度的影响取决于蛋白质的表面性质。如果蛋白质含有高比例的非极性区域,那么此电荷屏蔽效应使它的溶解度下降,反之,溶解度提高。 当离子强度>1.0时,盐对蛋白质溶解度具有特殊的离子效应。 硫酸盐和氟化物(盐)逐渐降低蛋白质的溶解度。在相同的μ,各种离子对蛋白质溶解度的相对影响(提高溶解度)的能力遵循Hofmeister系列: 阴离子(提高蛋白质溶解度的能力): SO42-<F-<Cl-<Br-<I-<ClO4-<SCN- 阳离子(降低蛋白质溶解度的能力) : NH4+<K+<Na+<Li+<Mg2+<Ca2+。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第68页。 3、温度 0~40℃蛋白质的溶解度随温度的提高而提高。高疏水性蛋白质例外如β-酪蛋白。 温度超过40℃时,由于热动能的增加导致蛋白质结构的展开(变性),蛋白质内部的疏水基团暴露,促进蛋白质聚集和沉淀。 温度对大豆分离蛋白溶解性的影响 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第69页。 4、有机溶剂 能与水互溶的有机溶剂如乙醇和丙酮,降低了水介质的介电常数,提高了蛋白质分子内和分子间的静电作用力(推斥和吸引)。分子内静电推斥相互作用导致蛋白质分子结构的展开。在此展开状态,介电常数的降低能促进暴露的肽基团之间的分子间氢键的形成和带相反电荷的基团之间的分子间静电相互吸引作用。 这些分子间的极性相互作用导致蛋白质在有机溶剂—水体系中溶解度下降或沉淀。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第70页。 三、蛋白质的界面性质 (1)概念 蛋白质的界面性质是指蛋白质是天然的两亲物质,能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。在油-水或汽-水体系中,蛋白质在界面比在体相水中具有较小的自由能,在界面形成一种高粘弹性薄膜,与低相对分子质量乳化剂相比由蛋白质稳定的泡沫或乳状液稳定性更好。 (2)理想的表面活性蛋白质具有3个性能: ①能快速地被吸附至界面; ②能快速地展开并在界上面再定向; ③一旦到达界面,能与邻近分子相互作用形成能经受热和机械运动的膜。 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为第71页。 (3)影响蛋白质界面性质的因素 内在因素 外在因素 氨基酸组成 pH 非极性AA与极性AA之比 离子强度和种类 疏水性基团与亲水性基团的分布 蛋白质浓度 二级、三级和四级结构 时间 二硫键 温度 分子大小、形状 分子柔性 食品化学第五章-蛋白质全文共91页,当前为

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