生化-纳米抗体.pptVIP

纳米抗体 nanobody 抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（H链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于Y的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。Y的柄部称结晶片段（crystalline fragment,FC），糖结合在FC 上。可变区:免疫球蛋白轻链和重链靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区。可变区，分别占重链和轻链的1/4和1/2。 1993年比利时科学家首次在Nature报道[1]：在骆驼血液中的抗体，有一半没有轻链，而且更让人惊喜的是，这些缺失轻链的“重链抗体” (heavy-chain antibodies, HCAbs)能像正常抗体一样与抗原等靶标紧密结合，另外不像scFv那样互相沾粘，甚至聚集成块。这种抗体只包含一个重链可变区(vari